biossegurança

6 8 Reação de 1ª Ordem  [S] > Km Vmáx S  V0  S  V0  Vmáx Inibição Enzimática Inibição Enzimática   Um inibidor é uma substância que reduz a atividade de uma enzima. Há 2 tipos de inibição:   Reversível Irreversível Inibição Enzimática  Inibição Irreversível  O inibidor se liga covalentemente ao sítio ativo da enzima. Ele pode agir de modo a destruir o sítio ativo. Inibição Enzimática  Inibição Reversível  Ligação não-covalente ao sítio ativo da enzima. A atividade pode ser restaurada removendo o inibidor.     Inibição Competitiva (IC) Inibição Acompetitiva (IA) Inibição Não-Competitiva (INC) Inibição pelo Substrato kb E+S IC + I ki  kcat ES  k-b + I ki’   EI + S  EIS IN C E+P IA Inibição Enzimática  Inibição Competitiva     Afeta a afinidade ES; muda o km mas não muda Vmáx; S e I competem pelo mesmo sítio de ligação; I e S são mutuamente excludentes por impedimento estérico; A ligação do I ou do S provoca mudança de conformação que não permite a ligação de outro S ou I, logo não tem a possibilidade de forma ESI. Inibição Enzimática  Inibição Competitiva Inibição Enzimática  Inibição Competitiva Inibição Enzimática  Inibição Competitiva Inibição Enzimática Inibição Competitiva com inibição competitiva 0.5 0.45 0.4 0.35 0.3 v, 1/h  0.25 alfa=0 alfa=2…

de 1a ordem [S] Inibição Enzimática Quanto ao tipo: inespecífica - inibidor  a atividade de todas as enzimas ex: agentes desnaturantes específica - inibidor  a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas irreversível reversível competitiva não-competitiva incompetitiva Enzimas Inibição Inibição Enzimática – Inibição Enzimática Irreversível • inibidor se combina com um grupo funcional (sítio ativo) da enzima • inibidor se liga à enzima formando um complexo…

Cinética e regulação enzimática IST – FML 2º Semestre 2007/2008 Trabalho realizado por: Miguel Amador nº58484 Joana Nunes nº58497 João Marques nº58513 Cinética Enzimática Estrutura Enzimática Constituição em Aminoácidos influenciam Mecanismos de Acção Enzimática São difíceis de definir quantitativamente Pelo que é necessário Determinar constantes da reacção catalisada Cinética Enzimática Cinética Enzimática Estudo da velocidade de uma reacção química que ocorre na presença de…

C. Temperatura da reação: 70°C (1) Não altera (2) Aumenta (3) Diminui Inibição enzimática • A atividade de uma enzima pode ser bloqueada pela ação de outra molécula, um inibidor. • Quando um inibidor interage com uma determinada região da enzima, chamado de sítio regulatório, provoca uma alteração na sua conformação e uma desativação do sítio catalítico. • A atividade enzimática, portanto, pode ser controlada, pelo organismo, através da liberação ou captação de…

Sumário 1. INTRODUÇÃO ........................................................................................................ 3 1.1 Enzimas: mecanismos de ação enzimática ........................................................... 3 1.2 Mecanismos da inibição enzimática ...................................................................... 4 1.3 Cinética enzimática ............................................................................................... 7 1.4 Imobilização…

Anhanguera Educacional Enzimas e tipos de inibição enzimática. Natália Bragion Cunha RA 3766725355 Professora: Patrícia Bioquímica Nutrição, 3° semestre Guarulhos, 2013 Introdução O trabalho fala sobre as enzimas e inibições enzimáticas, mostrando as suas classificações e funções. As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato, noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Isso significa que, em geral, uma enzima…

(Km ou kcat) é mais importante para a eficiência de uma enzima ? Eficiência catalítica das enzimas kcat KM Limite físico para eficiência enzimática: coeficiente de difusão: 108 - 109 M-1 s-1 Indica quem é o substrato “natural” ou favorito de uma enzima 2 Inibição enzimática Inibição enzimática irreversível Inibidor se associa à enzima por ligação covalente Substâncias que diminuem a atividade de enzimas INIBIDORES Inibidores podem ser tanto constituintes normais das células como…

Disciplina: Bioquímica Relatório da Aula Prática nº 5 Catalase: Inibição enzimática Equipe: Géssica Pinheiro Santos Fabrício Santos Silva Jorge Victor Profª. Drª Luzia Pando INTRODUÇÃO: As enzimas são catalisadores extremamente poderosos, já que aceleram a velocidade das reações sem a necessidade de participar…

enzimatico, o que é inibição reversivel competitica, reversivel não competitiva e irreversível Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes,…

efeito? 8 - Num plot (gráfico) de Michaelis–Menten quais as grandezas associadas a cada eixo? 9 - Num plot de Michaelis–Menten o que significam Km e Vmax? 10 - Num plot de Michaelis–Menten, como está o sítio ativo da enzima na Vmax? E no Km? 11 - Cite dois mecanismos distintos pelos quais o pH pode alterar a atividade de uma enzima? 12 - Porque acima de certa temperatura a atividade enzimática cai bruscamente? 13 - O que são enzimas alostéricas? 14 - O que são inibidores…