bioquimica

Universidade Estadual do Sudoeste da Bahia – UESB Departamento de Química e Exatas – DQE Disciplina: Bioquímica

Relatório da Aula Prática nº 5
Catalase: Inibição enzimática

Equipe: Géssica Pinheiro Santos Fabrício Santos Silva Jorge Victor

Profª. Drª Luzia Pando

INTRODUÇÃO:
As enzimas são catalisadores extremamente poderosos, já que aceleram a velocidade das reações sem a necessidade de participar das mesmas como reagente ou produto. A catalase ou hidroperoxidase é uma hemoproteína que decompõe o peróxido de hidrogênio segundo a reação química: 2 H2O2 → 2 H2O + O2.
Entretanto, diversos fatores podem afetar a atividade enzimática, são eles: a concentração do substrato, grau de acidez, concentração de ativadores, temperatura e concentração do produto. Estas variáveis devem ser controladas.
Outros exemplos são os inibidores enzimáticos que são subdivididos em dois tipos: inibidores não competitivos, os que se ligam a um local que não é o sítio ativo, e inibidores competitivos, os que se ligam ao sítio ativo da catalase.

OBJETIVOS:
Verificar a atividade de catalase na presença e ausência de um íon metálico.
Diferenciar inibição competitiva e não competitiva.

MATERIAIS
Banho de gelo;
Liquidificador;
Becker;
Pipetas;
Peneira

REAGENTES

Solução de CuSO4 20%;
Peróxido de hidrogênio;
Batatinha

PROCEDIMENTOS EXPERIMENTAIS

PARTE A: PREPARO DAS SOLUÇÕES
1. Cortar a batata em pequenos pedaços e bater no liquidificador com 80ml de água destilada, até triturar bem.
2. Em seguida, colocar 10 ml de peróxido de hidrogênio em um