Inibição Competitiva

enzimática. A inibição irreversível ocorre quando uma enzima inibida não retoma a sua atividade após a diluição do complexo enzima-inibidor. Alguns inibidores irreversíveis agem formando ligações covalentes com grupos específicos de enzimas; por exemplo, os efeitos neurotóxicos de certos inseticidas são devido a sua ligação irreversível ao sitio catalítico da enzima acetilcolinesterase. Os dois tipos mais comumente encontrados de inibição são a competitiva e não-competitiva. 14 Porque se

Reversíveis Irreversíveis Inibição competitiva Inibição incompetitiva Inibição mista ou não competitiva Como eles atuam? Reversíveis - Inibição competitiva Inibidor compete com o substrato pelo sitio ativa da enzima Inibidor tem estrutura molecular semelhante à do substrato  [S] deslocar inibidor do sítio ativo e manter Vmax V max é constante na presença do inibidor devido à grande quantidade de substrato Reversíveis - Inibição incompetitiva Inibidor se liga em

Processos Biotecnológicos / Cinética Enzimátia Inibição enzimática A atividade enzimática é seguidamente influenciada positiva ou negativamente pela presença de diversas substâncias. Um estudo detalhado da cinética de inibição implica, na determinação de v em função de [S] , na presença de uma concentração variável de inibidor. Existem dois tipos de inibição enzimática: . competitiva . não-competitiva Inibição competitiva K1 + K-1 KI + vmáx [S] v= [1+ [I]

hipótese é mais restritiva do que apenas o estado estacionário, e permite maiores simplificações nos modelos cinéticos (substituem-se duas constantes de velocidade (k1, k-1) por uma constante de equilíbrio, KS) → será sempre usada nos modelos de inibição e pH − Como se trata de um caso particular de estado estacionário, é sempre necessário garantir experimentalmente a condição de estado estacionário ([S]?[ET]). No entanto, é impossível garantir que k-1> kcat o que faz com que…

concentração de substrato), exceto a presença e a ausência de uma substância M, pode acontecer que as atividades sejam significativamente diferentes. Nestes casos pode ser útil usar o conceito de grau de modificação (inibição ou ativação) induzido por M (inibidor ou ativador). O grau de inibição pode ser definido como a variação de atividade provocada pelo inibidor relativamente ao ensaio em que ele estava ausente: = (v0 - v0 inibidor) /v0. No caso de ativação o grau de ativação seria: =…

concentração dos reagentes, inibidores e a temperatura Inibidores Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica, por outro lado também existem compostos que favorecem a atividade enzimática – os ativadores. De acordo com a estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e…

Antiagregantes plaquetários Os antiagregantes plaquetários são agentes diversos, que têm em comum a propriedade de inibir a formação do trombo, sem interferir de forma significativa nos demais segmentos da coagulação. Promovem a inibição das funções plaquetárias como adesividade e agregação, inibem a reação de liberação ou secreção das plaquetas, reduzem os agregados plaquetários circulantes e inibem a formação do trombo, induzido predominantemente por plaquetas.São utilizados na…

Redução da temperatura corporal patologicamente elevada Efeito antitrombótico: Dificulta a formação do trombos MECANISMO DE AÇÃO Inibição da síntese de prostanóides pela inibição das enzimas cicloxigenases Mecanismo de ação dos AINES Ácido araquidônico Cicloxigenase AINES • Inativação irreversível • inibição competitiva reversível • inibição não competitiva reversível rápida Hidroperoxidases X Prostanoides • Prostaglandinas • Tromboxanos TIPOS DE COX…

pode ser reduzida por diversos tipos de substâncias químicas, num processo que recebe o nome de inibição enzimática. Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações…

pode ser reduzida por diversos tipos de substâncias químicas, num processo que recebe o nome de inibição enzimática. Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações…