enzimologia

Conceitos gerais
• Enzimas são catalisadores biológicos: proteínas cuja função é acelerar as reacções químicas que são necessárias à célula.
• Alteram a velocidade sem alterar a constante de equilíbrio da reacção.
• Podem necessitar de um cofactor não proteico para a actividade.
• Estão sujeitas a regulação.
Apoenzima + Cofactor → Holoenzima
(inactiva)
(activa)

– Catalisador. Substância que aumenta a velocidade de uma reacção química sem ser consumida no processo. Não afecta a constante de equilíbrio; diminui a energia de activação. – Cofactor. Molécula pequena, orgânica ou inorgânica, necessária para a actividade enzimática. – Substrato. Molécula sobre a qual actua a enzima (reagente).
– Isoenzimas. Enzimas que catalisam a mesma reacção.

Propriedades gerais das enzimas
As enzimas diferem dos catalisadores químicos em vários aspectos:
•

Velocidades de reacção mais elevadas.
Normalmente 106 a 1012 vezes superiores às reacções não catalisadas e superiores em várias ordens de grandeza às reacções catalisadas quimicamente.

•

Condições de reacção mais suaves.
T> [ET]) kcat k1
E+S

ES

E+P

Concentração

k-1

[E]
Estado estacionário: d[ES]/dt ≈ 0
Estado préestacionário

Tempo

– À excepção dos instantes iniciais, normalmente milisegundos, [ES] é constante até à exaustão de S ⇔ A velocidade de formação de ES terá de ser igual à velocidade de consumo, i.e., d[ES]dt = 0

k1
Modelo geral:

E+S

k2
ES

k-1

E+P

k-2

Hipóteses restritivas:
Condição de velocidade inicial ([S]≈[S0] e [P]≈0) e hipótese de estado estacionário
(d[ES]/dt=0)

Modelo cinético de Michaelis-Menten

kcat

k1
E+S

ES

E+P

k-1
Equações simplificadas:
1. Equações diferenciais:

d [P]
= = kcat [ES] v dt

v = kcat [ES]

(velocidade inicial)

d [ES]
= k1[E][S] − (k−1[ES] + kcat [ES] = 0 dt (estado estacionário)

2. Balanço de massas:

[S0] = [S]

([S] ? [ET])

[ET] = [E]+[ES]

Dedução da