Atividade enzimática

Atividade enzimática da catalase sob diferentes condições

1. Introdução
A história da bioquímica está ligada à pesquisa de enzimas. No fim de 1700, a catálise biológica foi descrita pela primeira vez. No final do século XX, a pesquisa sobre enzimas intensificou-se, levando a purificação de milhares de enzimas, à elucidação da estrutura e do mecanismo químico de muitas delas, bem como o entendimento geral de como elas trabalham. (Lehninger).
A vida depende da realização de inúmeras reações químicas que ocorrem no interior das células e também fora delas (em cavidades de órgãos, por exemplo). Por outro lado, todas essas reações dependem, para a sua realização, da existência de uma determinada enzima.
As enzimas são substâncias do grupo das proteínas e atuam como catalisadores de reações químicas. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Sendo que catalisador é uma substância que acelera a velocidade de ocorrência de certa reação química.
A catalase é uma enzima produzida pelos animais e vegetais, portanto de ocorrência geral, que degrada o Peróxido de Hidrogênio (H2O2 – água oxigenada) em H2O e oxigênio livre.
2(H2O2) = 2H2O + O2
A ação dessa enzima é extremamente rápida. Uma molécula de catalase é capaz de degradar até 42000 moléculas de peróxido de hidrogênio por segundo, dependendo da concentração do peróxido. A concentração da catalase é alta em mamíferos especificamente no fígado, podendo ser detectada em humanos na sexta semana de desenvolvimento embrionário normal. No fígado a catalase esta confinada aos peroxissomos e, secundariamente nas mitocôndrias. Sendo ela produzida no reticulo endoplasmático rugoso e acumulada dentro da célula em organelas denominadas Peroxissomos.

2. Materiais