Atividade Enzimatica De Amilase

disponível para o crescimento de microrganismos e para reações enzimáticas, mas que não flui livremente do alimento quando o mesmo é cortado. 4) A atividade de água indica a intensidade com a qual a água associa-se a constituintes não aquosos e quanto de água esta disponível no alimento. Quanto maior a atividade de água, mais rápida é a degradação e quanto menor a quantidade de água mais difícil é o crescimento de microrganismos (menor atividade de água). 5) Estudar e controlar…

Colegio Christus Laboratório De Biologia Atividade Enzimática Professor: Francisco Filho Componentes: Johann Langner N° 15 José Filho N° 16 Mateus Albuquerque N° 21 /

com as secreções. Torna-se uma massa branca e leitosa conhecida como quimo. Esvaziamento do Estômago: É promovido por ondas peristálticas no antro gástrico, portanto, a taxa de esvaziamento do estômago é determinada principalmente pelo grau de atividade das ondas peristálticas antrais. Tipos Especiais de Movimentos Gastrintestinais: Antiperistaltismo e Vômito – Presença de substâncias irritantes a produção do muco uma resposta reflexiva de vômito. Reflexo…

A ptialina (ou amilase salivar) é uma enzima da saliva, que em pH neutro, ou ligeiramente alcalino, digere parcialmente o amido e converte-o em maltose. É na boca, com a ptialina da saliva, que começa a digestão química dos polissacarídeos ingeridos. A água umedece o alimento, o muco lubrifica-o e a amilase catalisa a hidrólise do amido que o transforma em moléculas de açúcares mais simples (oligossacarídeos e monossacarídeos). A ptialina é produzida pelas glândulas salivares, em especial pela

monossacarídeos – glicoses) por ação de uma enzima existente na saliva, a ptialina ou amilase salivar, produzida pelas glândulas salivares (parótidas, sublinguais e submaxilares). As enzimas são proteínas compostas por aminoácidos e atuam como biocatalizadores ou catalisadores biológicos, pois baixam a energia de ativação característica das reações, acelerando a velocidade destas, mantendo-se intactas. Mas esta atividade pode ser influenciada por vários fatores como a temperatura, o…

tornam as reações bilhões de vezes mais rápidas. O estudo e a aplicação das enzimas têm vindo a ganhar importância em diversas áreas da medicina, indústria farmacêutica, alimentar, etc. A biotecnologia vem paulatinamente avançando em vários ramos da atividade industrial, por representar uma forma segura e econômica de produção. Têm sido igualmente considerada, em anos recentes, como uma das opções mais atrativas e de maior potencial na solução dos problemas de alimentação, saúde,…

PROTEÍNAS E ENZIMAS. INTRODUÇÃO As enzimas são polipeptídios grandes, enrolados sobre si mesmos, formando um aglomerado, ou glóbulo com um encaixe, onde as moléculas específicas se encaixam formando um complexo de “chave e fechadura”, onde ocorrem as atividades catalíticas. A eficiência catalítica das enzimas é extraordinária, dificilmente alcançada pelos catalisadores sintéticos. Em condições ideais de temperatura e pH, unidas a um substrato altamente específico, elas aceleram as…

redutora da molécula (Buckeridge et al. 2004). O ataque endo é efetuado pela α-amilase (EC 3.2.1.1), responsável pela quebra de ligações do tipo α (1,4) internas ao polissacarídeo. Esta é a enzima que ataca o grânulo de amido intacto. Em seguida, os oligossacarídeos (maltodextrinas) formados pela ação da α-amilase são atacados pelas exo-glucanases. O amido também pode ser atacado por uma exo-enzima, a β-amilase (EC 3.2.1.2), que libera unidades de maltose a partir do final não…

ligada na membrana mitocondrial interna (nas cristas), sempre voltada para o lado da matriz mitocondrial. Possui 9 unidades polipeptídicas de 5 tipos diferentes - 3 a , 3 b , 1 g , 1 d e 1 e - e vários sítios de ligação com o ATP, ADP e fosfato. Tem atividade de síntese do ATP, mas para isso precisa estar associada à fração Fo; quando dissociada de Fo, só é capaz de hidrolizar o ATP. A Fração Fo atua como um canal de prótons através da membrana mitocondrial interna. É…

envolvidas com a fermentação do açúcar em álcool. A primeira descoberta foi feita por Payen e Persoz em 1833, quando encontraram uma substância termolábil no precipitado do álcool, extrato de malte, que convertia amido em açúcar, mais tarde denominada amilase. Pasteur em 1860 postulou que as enzimas estão associadas à estrutura e a vida da célula. A enzima foi primeiramente isolada na forma cristalina, mas isto foi compreendido melhor quando Summer em 1926 isolou uréase de feijão e…