Trabalho de Bioquímica

forças estabilizadoras da estrutura protéica . Por que? 4. Por que a conformação -hélice forma-se mais facilmente do que muitas outras conformações possíveis? 5. Quais são as restrições que afetam a estabilidade de uma -hélice? 6. Relacione o tipo de ligação presente em cada nível estrutural das proteínas. 7. De que forma a estrutura primária define a estrutura terciária? 8. Qual é a diferença entre desnaturação e hidrólise de uma proteína? 9. Cite a importância das enzimas regulatórias nos sistemas enzimáticos . 10. Por que as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para o exercício das atividades catalíticas? 11. O que é energia de ativação de uma reação? De que maneira os catalisadores aumentam a velocidade da reação? 12. Quais são as deficiências e os méritos do tradicional modelo chave-fechadura para ação enzimática? 13. Descreva as vantagens das enzimas serem proteínas. 14. Explique os três mecanismos de catálise química. 15. Diferencie inibição competitiva de não-competitiva. Trabalho de Bioquímica 1. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 2. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique. 3. Embora as ligações covalentes sejam claramente muito mais fortes, as interações fracas predominam como forças estabilizadoras da estrutura protéica…

fotossintetizantes da maioria das plantas. • Cor verde devido a presença de clorofilas  pigmentos fotossintetizantes. • Apresentam crescimento determinado (limitado), diferente de caule e raiz que tem crescimento indeterminado. • Funções: • fotossíntese, transpiração, condução da seiva. Estrutura foliar Folha completa = lâmina (limbo) + pecíolo + bainha Estrutura foliar • Pecíolo: ponto de inserção da folha no caule. • Folha séssil  sem pecíolo. Folha peciolada  com pecíolo •…

Aminoácidos, Proteínas 1) O que é um aminoácido? Qual é a sua estrutura? 2) Qual o tipo de ligação entre dois aminoácidos? Como ela ocorre? 3) O que são proteínas? 4) Diferencie a estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. 5) Quais são as ligações que estabilizam as estruturas secundárias e terciárias de uma proteína. 6) Uma proteína X foi tratado com β-mercaptoetanol, um poderoso agente redutor. Em seguida, foi realizado uma análise de eletroforese de duas…

Estudo dirigido 2 – Estrutura de proteínas (aminoácidos – estrutura quaternária de proteínas). Hemoglobina: estrutura e função. 1.Quais são as características comuns a todos os aminoácidos? 2.Que grupos dos aminoácidos podem liberar H+ para a ação tamponante dos aminoácidos? 3.O que representa o ponto isoelétrico da curva de titulação dos amino ácidos ? 4.Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são…

aminoácidos. 5. Como os aminoácidos são classificados? Em que é baseado esta classificação? 6. Defina uma molécula anfótera. 7. Defina estrutura primária, secundária, terciária e quarternária. 8. Como os mesmo aminoácidos que alteram a estabilidade da estrutura secundária, prolina e glicina, facilitam a formação de uma estrutura terciária? 9. Diferencie proteínas globulares e proteínas fibrosas, em nível de estrutura e função, cite exemplos. 10.…

enrrolar. As histonas também se enrrolam entre si, até atingirem o grau máximo de compactação: o cromossomo. 2)diferencie distúrbios monogênicos , cromossomos e multifatoriais ? Monogênicos: (também chamado de Mendeliano). É causado por mudanças ou mutações que acontecem na sucessão de DNA de um único gene. Ex: Anemia falciforme Distrofia miotônica Distrofia muscular de Duchene Doença de Huntington Doença de Tay-Sachs Fenilcetonúria Fibrose cística Hemofilia A…

a ligação peptídica. 2. Desenhe o dipeptídeo Cys-Tyr. 3. Considere os peptídeos Ser-Glu-Gly-His-Ala e Gly-His-Ala-Glu-Ser. Em que esses dois peptídeos se diferem? 4. Defina o que são proteínas. Como são compostas quimicamente? 5. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes . Cite 4 funções que as proteínas podem desempenhar exemplificando cada uma delas. 6. Em que consiste a desnaturação protéica? Cite 4 fatores que atuam como agentes desnaturantes. 7. Retirado o…

Enzimas 1. Descreva a estrutura geral de uma aminoácido e como eles são classificados? 2. Diferencie aminoácidos essenciais de aminoácidos naturais ? 3. O aminoácido leucina possui pK da COOH igual a 2.36 e pK da NH3 igual a 9,60. Responda: I- qual o seu ponto isoelétrico ? II- em que pH metade das carboxilas estão ionizadas (desprotonadas) ? III- em que pH metade das aminas estão desprotonada ? IV- em que faixa de pH ela tem carga líquida positiva ? V- em que faixa de…

ESTUDO DIRIGIDO 3 BIOQUIMICA FIS 1- Qual é a estrutura geral dos aminoácidos? Os aminoácidos apresentam uma estrutura geral que consiste num grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R, de dimensão e características variáveis, ligados a um carbono saturado (Cα). Podem ser encontrados 20 diferentes aminoácidos em proteínas. 2- Como são formadas as proteínas? Formadas pela união de uma série determinada de aminoácidos, unidos entre si por ligações peptídicas. 3- O que…

Inorgânicos : água e sais minerais Orgânicos: carboidratos, lipídios e proteínas 3) Como são classificados os carboidratos? Cite exemplos de cada tipo. Monossacarídeos: Frutose, glicose, galactose e ribose Oligossacarídeos : Sacarose, lactose e maltose Polissacarídeos: Amido, Glicogênio e celulose 4) Explique como é formado cada nível de organização estrutural das proteínas. Estrutura Primária: Cadeia de polipeptídico – é a sequencia específica de aminoácidos que compõe a cadeia…