Trabalho de Bioquímica

Trabalho de Bioquímica

1. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos?
2. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique.
3. Embora as ligações covalentes sejam claramente muito mais fortes, as interações fracas predominam como forças estabilizadoras da estrutura protéica . Por que?
4. Por que a conformação -hélice forma-se mais facilmente do que muitas outras conformações possíveis?
5. Quais são as restrições que afetam a estabilidade de uma -hélice?
6. Relacione o tipo de ligação presente em cada nível estrutural das proteínas.
7. De que forma a estrutura primária define a estrutura terciária?
8. Qual é a diferença entre desnaturação e hidrólise de uma proteína?
9. Cite a importância das enzimas regulatórias nos sistemas enzimáticos .
10. Por que as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para o exercício das atividades catalíticas?
11. O que é energia de ativação de uma reação? De que maneira os catalisadores aumentam a velocidade da reação?
12. Quais são as deficiências e os méritos do tradicional modelo chave-fechadura para ação enzimática?
13. Descreva as vantagens das enzimas serem proteínas.
14. Explique os três mecanismos de catálise química.
15. Diferencie inibição competitiva de não-competitiva.

Trabalho de Bioquímica

1. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos?
2. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique.
3. Embora as ligações covalentes sejam claramente muito mais fortes, as interações fracas predominam como forças estabilizadoras da estrutura protéica . Por que?
4. Por que a conformação -hélice forma-se mais facilmente do que muitas outras conformações possíveis?
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