Bioquímica

Estudo dirigido 2 – Estrutura de proteínas (aminoácidos – estrutura quaternária de proteínas). Hemoglobina: estrutura e função.
1.Quais são as características comuns a todos os aminoácidos? 2.Que grupos dos aminoácidos podem liberar H+ para a ação tamponante dos aminoácidos? 3.O que representa o ponto isoelétrico da curva de titulação dos amino ácidos ? 4.Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 5.As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique. 6.Embora as ligações covalentes sejam claramente muito fortes, as interações fracas predominam como forças estabilizadoras da estrutura protéica. Por quê? 7.Por que a conformação α-hélice forma-se mais facilmente do que outras conformações possíveis?
8.Definir estruturas: primária, secundária, terciária e quaternária de proteínas. 9.Relacione o tipo de ligação presente em cada nível estrutural das proteínas. 10.De que forma a estrutura primária define a estrutura terciária? 1.Explique as diferenças estruturais e funcionais entre a mioglobina e hemoglobina. 12.Qual a localização e função biológica da mioglobina e da hemoglobina? 13.Qual a estrutura do grupo prostético heme e quais são suas propriedades na forma livre e quando ligada a globinas?
14.Explique por que a hemoglobina entrega o O2 para a mioglobina no músculo. 15.Explique o efeito Bohr. Qual a importância fisiológica do efeito Bohr?
16.Como o 2,3-bifosfoglicerato (BPG) afeta a ligação do O2 na hemoglobina. 17.Existem diversos tipos de hemoglobinas. Quais as diferenças entre a hemoglobina A (HbA) com a hemoglobina fetal (HbF) e hemoglobina S (HbS)? 18.As curvas de dissociação do oxigênio da mioglobina e das hemoglobinas A e F são diferentes. Por quê? 19.Como o dióxido de carbono é transportado na circulação sangüínea? 20.Explique por que a afinidade do oxigênio pela hemoglobina é alterada pela mudança