Enzimologia

1- O que são enzimas e como elas atuam?
Todas as enzimas são proteínas, logo, são proteínas especializadas na catálise de reações quimicas fundamentais para todos os seres vivos.
2- Defina holoenzima.
A enzima completa, cataliticamente ativa, ligada a coenzima e/ ou íon, é chamada de holoenzima.
3- O que é substrato?
Substancia que vai ser tranformada.
4- O que é sítio ativo?
É o local aonde ocorre as reações catalisadoras.
5- Quais os fatores que afetam a velocidade de uma enzima? Como acontece essa influência?
Ph, temperatura, presença de inibidores ou ativadores.
6- O que é pH ótimo?
Para cada tipo de enzima existe uma temparatura ótima, na qual a velocidade da reação é máxima.
7-O que é Km? Como se acha o Km de uma enzima?
Concentração de substrato necessária para atingir a metade de Vm. Para encontrar o Km é necessário chegar na concetração do substrato para qual a velocidade da reação é a metade da velocidade máxima.
8- Diferencie inibidores reversíveis de irreversíveis.
Nos inibidores enzimáticos reversíveis a ligação à enzima pode ser revertida, já os inibidores irreversíveis a ligação a enzima é covalente e definitiva ao sitio catabolico.
9- Diferencie inibidores competitivos de não-competitivos.
Competitiva- quando o inibidor se liga reversívelmente ao mesmo sitio de ligação do substrato. O efeito é revertido aumentando-se a concentração de substrato. Este tipo de inibição depende das concetrações de substrato e de inibidor.
Não competitiva- Quando o inibidor liga-se reversívelmente à enzima em um sitío próprio de ligação, podendo estar ligado à mesma ao mesmo tempo em que o substrato. Este tipo de inibição depende apenas da concetração do inibidor.
10- Como são reguladas as enzimas? Dê três exemplos.
Enz. alostéricas analogia com protéina alostérica (ex:Hb)
• Moduladores alostéricos (≠ de inibidores não-competitivos ou mistos!!)
• Mudanças conformacionais entre forma ativa e inativa e parámetros cinéticos diferentes (≠ do