Caracterização de proteínas

CENTRO UNIVERSITÁRIO LUTERANO DE PALMAS

CARACTERIZAÇÃO DE PROTEÍNAS POR MEIO DE REAÇÕES DE COLORAÇÃO E PRECIPITAÇÃO.

“Relatório apresentado ao curso de Farmácia do Centro Universitário Luterano de Palmas – CEULP/ULBRA como requisito parcial da disciplina de Bioquímica Aplicada da turma: 1907, coordenado pela Professora Drª Daniele Suzete Persike”.

Palmas – TO
2014
INTRODUÇÃO
As proteínas são estruturas compostas pela união de diversas moléculas de aminoácidos, através de ligações peptídicas, sendo que possui quatro níveis estruturais:
Estrutura primária: ligações covalentes unem os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
Estrutura secundária: são os arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos, dando origem a padrões estruturais recorrentes.
Estrutura terciária: descreve todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.
Estrutura quaternária: é quando uma proteína possui uma ou mais subunidades polipeptídicas.
A estrutura protéica adquire sua função em meio celular específico. Condições diferentes daquelas presentes no interior da célula podem resultar em variáveis alterações na estrutura das proteínas. Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função recebe o nome de desnaturação. O estado desnaturado não necessariamente corresponde à um desenovelamento completo da estrutura protéica e a uma randomização de conformação. Sob a maioria das condições, as proteínas desnaturadas se encontram em um conjunto de estados parcialmente enovelados pouco elucidados.
A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que afeta as interações fracas em uma proteína (especialmente entre as ligações de hidrogênio) de forma complexa. Quando a temperatura se eleva lentamente, uma conformação protéica geralmente permanece intacta até que haja uma perda abrupta de estrutura em uma faixa estrita de temperaturas. Essa alteração repentina indica que o