capacidade calorífica das proteínas

Capacidade Calorífica das Proteínas: Uma anomalia que (talvez) nunca foi uma anomalia
Abstract
O desenovelamento de proteínas em solução aquosa é normalmente acompanhado por um aumento na capacidade calorífica (∆Cp), e isso tem sido, de alguma forma, considerado uma anomalia. Entretanto, nem a capacidade calorífica absoluta de proteínas globulares enoveladas (Cp), nem a variação da capacidade calorífica na desnaturação das mesmas são incomuns comparadas aos valores observados em fusões (transições ordem-desordem) de outras substâncias orgânicas. As consequências da estabilidade proteica, incluindo desnaturação pelo frio, compensação entalpia-entropia, e a temperatura de estabilidade máxima, parecem ser contraditórias mas deviam ser esperadas. De qualquer forma, mesmo que não seja uma anomalia como se pensava, uma interpretação quantitativa da capacidade calorífica das proteínas e seu efeitos continuam a ser um desafio teórico.
Por volta de 1757, Joseph Black, um físico e químico de uma Glasgow antiga, ficou intrigado ao observar que certos materiais se aquecem mais lentamente que outros. Gelo, água e muitas bebidas destiladas eram particularmente interessantes, e dizem que “ele esperava impacientemente pelo inverno” para que pudesse continuar sua pesquisa sobre aquecimento e congelamento.¹ (Não haviam “ice houses” * em Glasgow e a refrigeração ainda não havia sido inventada, embora seu professor e mentor, William Cullen, estivesse trabalhando nela.) Sua pesquisa não fora inútil; James Watt, amigo de Black e matemático da universidade, estava trabalhando na eficiência das máquinas à vapor, à época. O que Black demonstrou foi que substâncias que passavam por mudanças de estado induzidas – fusão, vaporização e evaporação – o faziam sem aumentar a temperatura. Tal fato originou o conceito de calor “latente” (i.e. oculto), hoje conhecido como capacidade calorífica, onde a energia térmica não é usada para simplesmente elevar a temperatura.
*”Ice-houses” são