Relatório bioquímica de titulação de aminoácidos

comum de serem polímeros lineares de aminoácidos. Quando proteínas são aquecidas em um meio aquoso, ácido ou básico, as ligações amida sofrem hidrólise liberando os aminoácidos constituintes, cuja identificação implica no conhecimento de suas propriedades físico-químicas. É importante relembrar que estas substâncias são anfotéricas, ou seja, podem agir como ácido de Brönsted (doadoras de prótons) ou como base de Brönsted (aceptoras de prótons) - reações 1 e 2 [5]. Cada reação iônica é definida por uma constante de ionização, Ka e um pKa (-log Ka). Todos os grupos a-carboxílicos dos 20 aminoácidos têm valores de pKa próximos, mas diferentes (pKa 2 a 3), o mesmo se observa para os grupos -amino (pKa 9 a 10). O valor do pKa de um aminoácido representa o pH no qual as duas formas iônicas estão presentes em concentrações iguais. Alguns aminoácidos apresentam grupos ionizáveis na cadeia R lateral. Os grupos ácidos ou básicos extras, é lógico, aumentam a complexidade das reações ácido-base dos aminoácidos, o que garante maior resolução na análise destes compostos em uma mistura [5]. Titulação de aminoácidos A titulação ácido-base, envolve a adição a ou a remoção gradual de prótons. A figura 1, representa a dissociação da alanina, um aminoácido que possui 2 prótons, e a figura 2 apresenta a sua titulação. Ao considerar a alanina em solução fortemente ácida (pH 0), tem-se os grupos ácido e básico da molécula totalmente protonados. Com a adição de uma base forte tal como…

UNIVERSIDADE ESTADUAL DO SUDOESTE DA BAHIA – UESB DEPARTAMENTO DE QUÍMICA E EXATAS – DQE BIOQUÍMICA MÁRIO SÉRGIO ROCHA GOMES TITULAÇÃO POTENCIOMÉTRICA DE UM AMINOÁCIDO Igor Evangelista, Lucivania, Miqueias,Talita e Tatiane. Jequié – BA Outubro/ 2013 1. INTRODUÇÃO As proteínas são moléculas mais abundantes e com maior diversidade de funções nos sistemas vivos. Praticamente todos os processos vitais dependem dessa classe de moléculas. Por…

NH2, deixando livre apenas um NH Copyright 2008 Alanina (Ala – A ) BÁSICA EM IMAGENS – um guia para a sala de aula Glicina (Gly – G ) © • ID, exemplos e nomenclatura – Chaves & Mello-Farias – ISBN 978-85-7192-387-4 aminoácidos aminoácidos • Características metionina • Sólidos • Cristalizáveis • Incolores • Hidrossolúveis • ↑ PF (↑ 200° C) tirosina prolina • Funções • Monômeros das proteínas e peptídeos • Precursores hormonais (tiroxina,…

Métodos de Análises Bioquímicas Titulação de Aminoácidos Índice Introdução ......................................................................................................................................................... 4 Descrição Experimental ............................................................................................................................... 5 Materiais…

hidrogênio. Além disso, também ligado ao carbono alfa, encontra-se um radical R - chamado de cadeia lateral - específica para cada um dos aminoácidos. Esterioisomeria ou Isomeria óptica Os aminoácidos são opticamente ativos; isto é, eles são capazes de desviar o plano da luz plano-polarizada. Esta situação é característica de substâncias que contém átomos de carbonos tetraédricos com quatro substituintes diferentes. O átomo central destas moléculas é chamado de carbono…

cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina. [1] [editar] Classificação quanto ao substituinte A classificação quanto ao substituinte pode ser feita em: Aminoácidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São substituintes hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2-…

radical e quanto ao seu destino. Índice * 1 Classificação nutricional * 1.1 Aminoácidos não-essenciais * 1.2 Aminoácidos essenciais * 1.3 Aminoácidos essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas * 2 Classificação quanto ao substituinte * 3 Aminoácidos alfa * 3.1 Fórmula geral * 3.2 Outros aminoácidos encontrados na natureza * 4 Simbologia e nomenclatura * 5 Estrutura * 5.1 Estrutura tridimensional * 5.1.1…

homogênea de elétrons) ou polares (apresentam distribuição desigual de elétrons, como no caso de ácidos e bases; Figuras 1.2 e 1.3). A. Aminoácidos com cadeias laterais apolares Cada um desses aminoácidos possui uma cadeia lateral apolar, que é incapaz de receber ou doar prótons, de participar em ligações iônicas ou de hidrogênio (Figura 1.2). As cadeias laterais desses aminoácidos podem ser vistas como “oleosas”, ou semelhantes a lipídeos, uma propriedade que promove interações…

Profa Msc Waléria Dantas ESTERIOQUÍMICA DE AAs  Há duas formas de esterioisômeros:  L (esquerdo) Levorrotatório ou levógero  D (direito) Destrorrotatório ou destrógero L - Alanina D - Alanina Estereoisômeros ou Isômeros ópticos ou Enantiômeros Profa Msc Waléria Dantas NOMENCLATURA DE AAS M N P Q R S Met Asn Pro Gln Arg Ser Metionina Asparagina Prolina Glutamina (Glutamida) Arginina Serina T V W Y Z Tre ou Thr Val Trp Tir ou Tyr…

BIOQUÍMICA I Aminoácidos e Peptídeos Professor: Anderson de Almeida Barbosa Aminoácidos Essenciais e não-essenciais A M I N O Á C Aminoácidos essenciais São aqueles que o corpo humana não pode sintetizar, desta forma devem ser adquiridos pela ingestão de alimentos. São eles: arginina, fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina. I D O S Aminoácidos não-essenciais São aqueles que o corpo humano pode…