Relatório bioquímica de titulação de aminoácidos

Introdução
As proteínas são as moléculas mais abundantes e funcionalmente diversas nos sistemas biológicos. Praticamente todos os processos vitais dependem desta classe de moléculas. Apresentam uma incrível diversidade de funções, embora todas compartilhem a característica estrutural comum de serem polímeros lineares de aminoácidos.
Quando proteínas são aquecidas em um meio aquoso, ácido ou básico, as ligações amida sofrem hidrólise liberando os aminoácidos constituintes, cuja identificação implica no conhecimento de suas propriedades físico-químicas. É importante relembrar que estas substâncias são anfotéricas, ou seja, podem agir como ácido de Brönsted (doadoras de prótons) ou como base de Brönsted (aceptoras de prótons) - reações 1 e 2 [5].
Cada reação iônica é definida por uma constante de ionização, Ka e um pKa (-log Ka). Todos os grupos a-carboxílicos dos 20 aminoácidos têm valores de pKa próximos, mas diferentes (pKa 2 a 3), o mesmo se observa para os grupos
-amino (pKa 9 a 10). O valor do pKa de um aminoácido representa o pH no qual as duas formas iônicas estão presentes em concentrações iguais. Alguns aminoácidos apresentam grupos ionizáveis na cadeia R lateral. Os grupos ácidos ou básicos extras, é lógico, aumentam a complexidade das reações ácido-base dos aminoácidos, o que garante maior resolução na análise destes compostos em uma mistura [5].
Titulação de aminoácidos
A titulação ácido-base, envolve a adição a ou a remoção gradual de prótons. A figura 1, representa a dissociação da alanina, um aminoácido que possui 2 prótons, e a figura 2 apresenta a sua titulação. Ao considerar a alanina em solução fortemente ácida (pH 0), tem-se os grupos ácido e básico da molécula totalmente protonados. Com a adição de uma base forte tal como NaOH, ocorre inicialmente a perda de próton do grupo α−COOH e, posteriormente, a perda do próton do grupo − NH3+. Figura 1
A curva de titulação da alanina é mostrada