Inibição Competitiva

modificada(substrato) se prende no sitio ativo da enzima, o produto se solta e a enzima pode ser utilizada novamente.  -Inibicao Enzimatica - existem dois tipos de inibicao enzimatica: a competitiva e a alosterica. A competitiva ocorre quando há uma concorrencia do substrato com o inibidor. O inibidor vem de fora do organismo e tem o mesmo formato do substrato porém nao gera produto. A inibicao alosterica é o feedback negativo. Um inibidor alosterico se encaixa no sitio…

parecidas, ou seja, ela pode se encaixar ao sítio ativo sem que aja posterior reação. Tal padrão de inibição causa um aparente aumento de Km, porém em altas concentrações de substratos a inibição é “rompida” e, portanto o Vmax se mantém. 2.0 Objetivos – Purificação de proteínas – SDS-PAGE – Caracterização da α–glicosidase: Km e Vmax – Caracterização da α–glicosidase: determinação de padrão de inibição por maltose 3.0 Materiais e Métodos 3.1 Prática 6 etapa A Na etapa A fizemos a…

(DEVLIN & MICHELACCI, 2007) Inibição competitiva ocorre quando um inibidor compete com o substrato por ligação com a enzima livre. (DEVLIN & MICHELACCI, 2007) Figura (4): inibidor competitivo. (MARIOTTO,2006) Alguns inibidores competitivos são estruturalmente semelhantes ao substrato ou ao produto, enquanto outros são estruturalmente diferentes. (DEVLIN & MICHELACCI, 2007) Inibição não-competitiva é uma…

também pode ser medida em unidades internacionais (UI) 1 UI = quantidade de enzima necessária para transformar 1µmol de substrato por minuto em condições ótimas de temperatura e pH Inibição enzimática Irreversíveis / Reversíveis Reversíveis: Inibição competitiva Inibição não competitiva Enzimas alostéricas O comportamento das enzimas alostéricas depende da mudança conformacional Outros conceitos importantes Zimogênio: precursor inativo de uma enzima,…

quando o número de substrato é maior que o de enzimas, ou seja, o número de enzimas é insuficiente para quebrar o excesso de substrato em um pequeno intervalo de tempo. ponto ótimo de concentração de substrato Velocidade da reação Inibição competitiva Concentração do substrato Muitas moléculas são semelhantes entre si na sua conformação espacial. Muitas delas podem ter a mesma afinidade com um mesmo substrato, concorrendo com a enzima específica. Quando isso ocorre, …

quando o número de substrato é maior que o de enzimas, ou seja, o número de enzimas é insuficiente para quebrar o excesso de substrato em um pequeno intervalo de tempo. ponto ótimo de concentração de substrato Velocidade da reação Inibição competitiva Concentração do substrato Muitas moléculas são semelhantes entre si na sua conformação espacial. Muitas delas podem ter a mesma afinidade com um mesmo substrato, concorrendo com a enzima específica. Quando isso ocorre, …

alostéricas. 26. Diferencie uma inibição irreversível de uma reversível. Inibição irreversível: pode decorrer da desnaturação da enzima ou da formação de uma ligação covalente entre ela e outra molécula. Inibição reversível: competitiva e não-competitiva. Na primeira, um composto de estrutura similar à do substrato forma um complexo com a enzima, análogo ao complexo ES; este tipo de inibição pode ser revertido com concentrações altas do substrato. Na inibição não competitiva, o…

conversora da angiotensina (ECA) I em II. Interação: pode aumentar a concentração plasmática de potássio quando administrado com o xarope de KCl e AAS O uso concomitante de inibidores da (ECA) e sais de potássio pode aumentar o risco de hipercalemia. A inibição da ECA resulta na diminuição da secreção de aldosterona, que por sua vez provoca a retenção de potássio no organismo. Aconselha-se precaução se inibidores da ECA devem ser usados concomitantemente com sais de potássio,…

enzimática com 50% de sua velocidade máxima, como você faria? 14) Justifique: A dosagem da atividade de toda enzima deverá ser efetuada em altas concentrações de substrato. 15) O que é inibidor? Diferencie inibição irreversível e reversível. 16) Diferencie inibição reversível competitiva e não competitiva. Como se comportam os valores de Km e Velocidade Máxima de cada uma destas inibições? 17) O que é regulação alostérica? O que é um regulador alostérico positivo e negativo? 18)…

mecanismos 4.1 Especificidade 4.1.1 Modelo chave-fechadura 4.1.2 Modelo do encaixe induzido 4.2 Mecanismos 4.2.1 Dinâmica e funções 4.3 Regulação alostérica 5 Cofatores e coenzimas 5.1 Cofactores 5.2 Coenzimas 6 Termodinâmica 7 Cinética 8 Inibição 8.1 Usos de inactivadores 9 Funções biológicas 10 Controle da atividade 11 Envolvimento em doenças 12 Nomenclatura 12.1 Classes de enzimas 13 Aplicações 14 Ver também 15 Referências Atividade enzimática[editar | editar…