A estrutura de uma molécula de colágeno
A cadeia é constituída por cerca de 1.000 aminoácidos e é organizada com uma hélice para a esquerda , contendo 3 aminoácidos por volta, e o terceiro é sempre uma glicina. Desta maneira, uma cadeia é sempre composta de vários trípletes de sequências Gly X-Y, nas quais X-Y podem ser qualquer aminoácido (porém, comumente X é uma prolina e Y uma hidroxipolina). Uma outra pode ter 3 cadeias, no qual as 3 cadeias são enroladas umas nas outras, formando a hélice de fita tripla em forma de bastão. A glicina é o único aminoácido pequeno o suficiente para ocupar o interior da hélice tripla.
2. O colágeno e a matriz extra celular
Como principal componente da pele e dos ossos, elas são as proteínas mais abundantes nos mamíferos, constituindo 20% da massa proteica desses animais. O colágeno, uma família de proteínas fibrosas encontradas em todos os animais, são secretadas pelas células do tecido conjuntivo e por uma outra grande variedade de conjuntos celulares. Cada cadeia de colágeno é representada por um gene específico, e diferentes combinações desses genes são expressas em diferentes tecidos. Os principais tipo de colágeno encontrados no tecido conjuntivo são o I,II, III, V, XI. , sendo o tipo I o principal colágeno da pele e dos óssos. Esses são os colágenos formadores de fibrilas.
Após serem secretadas para o espaço extracelular, essas moléculas de colágeno reúnem-se em polímeros de ordem maior, denominados fibrilas de colágeno, os quais são finas estruturas com centenas de micrometros de comprimento nos tecidos maduros.
Os colágenos tipo IX e XII são denominados colágenos associados a fibrilas porque decoram a superfície das fibrilas de colágeno. Elas ligam essas fibrilas umas as outras e a outros componentes na matriz extracelular. Os tipos IV e VII são colágenos formadores de rede. As moléculas do tipo IV reúnem-se em uma camada como um felto ou uma rede que constitui a maior parte da camada basal madura,