Revisão: estrutura dos aminoácidos/bioquímica metabólica
Não essenciais: Alanina, asparagina, aspartato, glutamato e serina.
Condicionalmente essenciais: Arginina, glutamina, glicina, prolina, tirosina e cisteína.
Essenciais: Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, teonina, triptofano e valina.
As proteínas são formadas a partir da união de vários aminoácidos pela ligação peptídica.
A ligação peptídica é o resultado da reação entre um ácido carboxílico (COOH) e a amina (NH2).
O processo em que a proteína perde a sua forma original (desorganização espacial) é chamado de desnaturação e é caracterizado pela quebra dessas estruturas.
A estrutura primária é dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeira polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e importante, são específicas em cada proteína e geralmente são determinados geneticamente.
A estrutura secundária de uma proteína corresponde a regiões localizadas de estrutura ordenada estabilizadas por ligações de hidrogênio entre os grupos -NH e C=O da cadeia principal (backbone) e em que não participam ligações de hidrogênio envolvendo as cadeias laterais. Os dois tipos principais de estrutura secundária são a hélice alfa e a folha beta.
A estrutura terciária é um arranjo tridimensional de uma cadeia polipeptídica (e consequentemente dos elementos de estrutura secundária) determinado por interações entre as cadeias laterais.
Para proteínas constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica a estrutura quaternária identifica a disposição tridimensional das diferentes cadeias.
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