Relatorio estudo da solubilidade das proteínas
1 – Introdução
A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência em que eles aparecem é chamada de estrutura primária da proteína. No entanto, uma mesma proteína pode adquirir também estruturas secundárias terciárias e até quaternárias. Isso ocorre como resultado de interações intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteínas.
A desnaturação proteica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundária e terciaria, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. Os agentes desnaturantes incluem calor, solventes orgânicos agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e íons ou metais pesados, como chumbo e mercúrio. A desnaturação pode, sob condições ideais, ser reversível; nesse caso, a proteína dobra-se novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante for removido. Entretanto, as proteínas, em sua maioria uma vez desnaturada, ficam permanentemente alteradas. As proteínas desnaturadas são frequentemente insolúveis, e, portanto, precipitam em solução.
2 – Objetivo
Verificar o efeito de alguns fatores sobre a solubilidade de proteínas.
3- Materiais e reagentes * Solução saturada de sulfato de amônio * Solução de clara de ovo 10% v/v * Solução de cloreto de mercúrio 0,01M * Solução de HCl 0,05mol/L * Água destilada * Béqueres * Pipetas * Tubos de ensaio, bastão de vidro
4 – Procedimento A) Em um tubo de ensaio adicionou-se 1mL da solução de clara de ovo a 10% Em seguida adicionou-se, 3mL de sulfato de amônio. Observou-se. Misturou-se o conteúdo em seguida foi adicionado de 4 a 5 ml de água destilada .
5 – Resultado e discussão
Ao adicionar o sulfato de amônio à solução de clara de ovo, pôde-se notar duas fases distintas na solução