Diferencas fundamentais

Cinética enzimática
A cinética enzimática estuda as reações químicas catalisadas pelas enzimas, em especial a velocidade de reacção. O estudo da cinética de uma enzima permite elucidar os pormenores do seu mecanismo catalítico, o seu papel no metabolismo, como é controlada a sua atividade na célula e como pode ser inibida a sua atividade por drogas ou venenos, ou potenciada por outro tipo de moléculas.

A cinética das reações enzimáticas tem como objetivos principais os seguintes:
Medir as velocidades das transformações que se processam;
Estudar a influencia das condições de trabalho (concentração de enzima e de substrato, temperatura, pH, concentração de ativadores e inibidores);
Correlacionar (equações empíricas ou modelos matemáticos) as velocidades das transformações com alguns dos fatores que as afetam;
Colaborar na otimização do processo;
Estabelecer critérios para o controle do processo;
Projetar o reator mais adequado.

Princípios gerais
A velocidade de reação aumenta com a concentração do substrato, eventualmente ficando a enzima saturada a altas concentrações de substrato.
A reação catalisada por uma enzima utiliza a mesma quantidade de substrato e gera a mesma quantidade de produto que uma reação não catalisada. Tal como ocorre em outros tipos de catálise, as enzimas não alteram em absoluto o equilíbrio da reação entre substrato e produto. Ao contrário do que acontece em outras reações químicas, as enzimas saturam-se. Isto significa que com uma maior quantidade de substrato, mais centros catalíticos estarão ocupados, o que incrementará a eficiência da reação, até ao momento em que todos os sítios possíveis estejam ocupados. Nesse momento ter-se-á alcançado o ponto de saturação da enzima e, embora se adicione mais substrato, não aumentará mais a eficiência.
As duas propriedades cinéticas mais importantes de uma enzima são: o tempo que demora a saturar-se com um substrato em particular e o seu ponto máximo de saturação. O conhecimento