Bioquímica e enzimas KM
CURSO DE FARMÁCIA
HELOIZE RAMOS.
JAIRO DE OLIVEIRA.
JEAN CARLOS SCHENEMANN
PAULO HENRIQUE
CLAUDIO AUGUSTO
EDSON DE OLIVEIRA
RELATÓRIO
PONTA GROSSA
2014
HELOIZE RAMOS.
JAIRO DE OLIVEIRA.
JEAN CARLOS SCHENEMANN
PAULO HENRIQUE
CLAUDIO AUGUSTO
EDSON DE OLIVEIRA
RELATÓRIO
Trabalho a ser entregue a disciplina de Bioquímica Humana ministrada pela professora Christiane para obtenção de nota parcial referente ao primeiro bimestre do ano de 2014/2.
PONTA GROSSA
2014
INTODUÇÃO
Cinética enzimática
O estudo da função de enzimas envolve uma aproximação multidisciplinar. Por um lado, a determinação da estrutura, usando técnicas espectroscópicas como a difração de raios-X em proteínas cristalizadas ou a ressonância magnética nuclear (RMN) em proteínas em solução, permite localizar a posição dos diferentes resíduos no espaço. Este tipo de estudo revela muitas vezes detalhes sobre o mecanismo da reação, ou seja, a forma e sequência de ligações do substrato ao centro ativo para ser catalisado. Por outro lado, é importante conhecer parâmetros cinéticos, como a velocidade da reação catalisada, o efeito de inibidores nessa velocidade, quantas moléculas a enzima consegue catalisar por segundo, etc, para poder ser aferida a eficiência dessa enzima e a forma como é regulada. Esta última aproximação ao estudo de enzimas, a cinética enzimática, é um dos campos de estudo mais clássicos da Bioquímica. Nenhum estudo sobre uma enzima se encontra completo sem estudos cinéticos.
Progressão da reação: Para que uma reação enzimática se dê, a enzima (E) e o substrato (S) têm de se encontrar e formar o complexo, enzima-substrato (ES). Como referido anteriormente, embora este possa parecer um formalismo, a formação deste complexo é uma peça chave na compreensão da progressão de uma catálise. O complexo ES é lábil: a enzima pode dissociar-se do seu substrato sem ter havido