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Existem moléculas biológicas capazes de aumentar bastante a velocidade de reacções químicas, i.e., são catalizadores. Estas moléculas são genericamente denominadas “enzimas”, e são (na sua quase totalidade) proteínas. As enzimas não proteicas conhecidas são constituídas por RNA. As enzimas são altamente específicas: cada enzima apenas reage com um conjunto muito restrito de moléculas (os seus “substratos”). As enzimas não alteram o equilíbrio químico das reacções catalizadas, apenas diminuem a sua energia de activação.

O mecanismo mais simples para explicar a acção enzimática é o modelo de Michaelis-Menten:

E +S ↔ ES → E + P

Neste modelo a enzima (E) liga-se ao substrato (S) para formar um complexo enzima-substrato (ES). Este pode separar-se novamente en enzima e substrato livre ou transformar o substrato em produto (P). Como em qualquer reacção elementar (i.e. uma reacção que ocorre por simples colisão entre reagentes), a velocidade de cada passo será proporcional à concentração dos reagentes desse passo. Em cada caso, a constante de proporcionalidade será uma função da energia de activação desse passo. Na maior parte das enzimas, verifica-se que o equilíbrio E +S ↔ ES se atinge muito rapidamente (em poucas dezenas de milissegundos). Uma vez atingido o equilíbrio, a concentração de ES mantém-se constante, uma vez que sempre que um complexo ES se dissocia em produto e enzima livre, esta se liga muito rapidamente a uma nova molécula de substrato, regenerando o ocmplexo ES. Nestas condições, é óbvio que a velocidade de degradação de ES é igual à velocidade da sua formação, ou seja:
Existem moléculas biológicas capazes de aumentar bastante a velocidade de reacções químicas, i.e., são catalizadores. Estas moléculas são genericamente denominadas “enzimas”, e são (na sua quase totalidade) proteínas. As enzimas não proteicas conhecidas são constituídas por RNA. As enzimas são altamente específicas: cada enzima apenas reage com um conjunto muito restrito de