efeito da concentração do substrato na atividade da invertase

Universidade Federal de Goiás
Faculdade de Farmácia
Disciplina:Enzimologia
Docente:ProfªDrª Mariângela Fontes Santiago
Discentes:
Goiânia, 26 de setembro de 2011.

Efeito da Concentração do Substrato na Atividade da Invertase

Introdução
Para atender as necessidades do organismo, as reações bioquímicas devem ocorrer em velocidade compatível. A velocidade de uma reação bioquímica é expressa em termos de formação de produto ou pelo consumo do reagente por unidade de tempo. Ao considerar uma reação unimolecular(que envolve um único reagente): A → P. (Motta)
Quando a adição de mais reagente não aumenta a velocidade, a reação exibe cinética de ordem zero.A velocidade é constante porque não depende da concentração dos reagentes, mas de outros fatores. A quantidade de reagente é o suficiente grande para saturar todos os sítios catalíticos das moléculas enzimáticas. Assim, o reagente só existe na forma de complexos enzima−substrato (ES). Como a curva velocidade-substrato é hiperbólica, a fase de ordem zero atinge uma velocidade máxima, Vmax.(Motta)
A concentração do substrato influi diretamente na ação enzimática. Quando a velocidade da reação aumenta e atinge um platô, a enzima atinge a capacidade catalítica máxima não mais aumentará, devido à saturação. Este efeito de saturação é exibido por quase todas as enzimas.
A invertase ou sacarase é uma enzima que tem como substrato preferencial a sacarose, resultando na sua hidrólise uma molécula de glicose e outra de frutose, porém, também, pode hidrolisar ramonose e estaquiose (Moura, 2007).
A invertase está presente em diversas frutas e tubérculos, como por exemplo: mamão, manga, banana, peras, maçãs, batatas entre outras, tendo grande participação nos seus processos de amadurecimento e apodrecimento (Moura, 2007).
Industrialmente, as invertases têm seu maior campo de aplicação na área de alimentos, especialmente na preparação de geléias, balas, doces e xapores. No processo de fabricação de xaropes, sua