Enzimas
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26/04/2011DEFINIÇÃO
ENZIMAS
OBJETIVOS: 123456789Definir enzimas. Classificar as enzimas. Definir enzima alostérica e efetores. Esquematizar uma reação enzimática. Explicar os fatores que interferem na velocidade de uma reação enzimática. Definir KM de uma enzima. Citar os ativadores enzimáticos. Diferenciar os tipos de inibição enzimática. Relacionar algumas patologias com a concentração plasmática de enzimas.
Energia
40 cal
A
Ea
B Sem enzima Com enzima
Ea
A B Tempo
20 cal
São proteínas que aumentam a velocidade das reações (catalizadores biológicos).
ESTRUTURA DAS ENZIMAS
Esquema Geral de uma Reação Enzimática
Ex: Lactose + H2O
(Substrato)
Lactase(enzima) Glicose + Galactose
Hidrólise (Produtos)
Sitio ativo
Sitio alostérico
Sitio ativo S E E + S Complexo [ ES ] [ ES ]
+ P
E
P + E
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Fatores que Interferem na Velocidade de uma Reação Enzimática:
• Temperatura • pH • Concentração de Substrato • Concentração de Enzima
• Temperatura
Velocidade Veloc.Máxima
Temperatura Temp. Ótima
Conclusões: • O aumento da temperatura, aumenta a velocidade. •Temperaturas acima da Temperatura ótima a velocidade diminui porque desnatura a enzima.
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• pH
Velocidade Veloc.Máxima
pH pH ótimo bioq1imagem1.swf Conclusões: • Toda enzima possui um pH ótimo. • Abaixo ou acima do pH ótimo diminui a velocidade.
• Concentração de Substrato
Velocidade Veloc.Máxima Veloc.Máx. 2 Conc.Substrato
• Concentração de Enzima
Velocidade
Km
Conc.Enzima
Conclusões: • Quanto menor o Km, maior a afinidade pelo substrato. • O aumento da conc.substrato aumenta a velocidade até ocorrer a saturação de substrato.
Km (Constante de Michaelis):Conc.substrato quando a V=Vmáx 2
Conclusões: • Aumento da conc.enzima aumenta a velocidade.
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COFATORES
Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato. Pode