Bioquímica-Catalase

A catalase (formalmente denominada hidroperoxidase; E.C. 1.11.1.6) é uma enzima intracelular, encontrada na maioria dos organismos, que decompõe o peróxido de hidrogénio (H2O2) segundo a reacção química:
2 H2O2 → 2 H2O + O2.
Esta enzima encontra-se nos peroxissomas em animais e plantas e também nos glioxissomas (apenas em plantas) e no citoplasma deprocariontes.
Pertence à subclasse das enzimas oxidorredutases (E.C. 1) que usam o peróxido como aceitador de electrões (E.C. 1.11) e também como dador electrónico (E.C. 1.11.1). A catalase é portanto uma peroxidase.
O peróxido de hidrogénio é um produto decorrente do metabolismo celular em organismos expostos ao oxigénio atmosférico. Uma das fontes de peróxido de hidrogénio é a β-oxidação de ácidos gordos, necessária para a produção de diversos metabolitos essenciais. O peróxido de hidrogénio está relacionado com diversas patologias ligadas ao stress oxidativo. 3
Sendo tóxico para as células, o peróxido tem de ser rapidamente convertido numa espécie química que seja inócua. A catalase tem o mais alto número de turnover (kcat) conhecido em enzimas: uma molécula de catalase pode catalisar a decomposição de até 40 000 000 moléculas de peróxido de hidrogénio por segundo 4 , tornando-a numa enzima importante para a desintoxicação desta substância.
Algumas células do sistema imunitário produzem peróxido de hidrogénio para uso como agente antibacteriano. As bactérias patogénicas que possuem catalase são capazes de resistir a este ataque graças à presença da enzima, conseguindo sobreviver nas células que invadem.
A catalase parece estar envolvida no mecanismo de envelhecimento ligado ao stress oxidativo: mutantes de ratinhos expressando uma quantidade superior ao normal de catalase (cerca de 50% a mais) vivem por mais tempo.5