Relatório de bioquimica proteínas

Coordenadoria de Biotecnologia Curso de Bioquímica

Prática: Propriedades Físico-Químicas de Proteínas e Dosagem de Proteínas pelo Método do Biureto

Alunos: Juliana Esteves

Patrícia Sbano Renata Gudergues Ryanna Soares

Turma: Fm 161 Professores: Rafael Mesquita e Renato Carvalho Data da realização da prática: 25/08/2010 Data da entrega do relatório: 08/09/2010 Avaliação:

Critério: Nota:

Apresentação Introdução Objetivos Métodos Resultados Discussão Bibliografia Total:

I. Introdução i.i) Desnaturação de Proteínas

As proteínas são moléculas grandes, presentes em todos os seres vivo e formadas por sequências de aminoácidos ligados por ligações peptídicas apresentando, portanto, uma estrutura única e tridimensional. Essa estrutura é o que determinará sua função no organismo dos seres vivos. Quando a proteína está em sua condição mais estável termodinâmicamente, exercendo uma função específica biológica, denominamo-la nativa.

Mas, as proteínas podem sofrer um processo de desnaturação, ou seja, perder a sua conformação, já que as ligações fracas responsáveis pelas estruturas secundária, terciária e quaternária são rompidas (pontes dissulfeto e/ou ligações de hidrogênio e/ou interações hidrofóbicas e/ou pontes salinas), levando à precipitação da proteína, perda de sua conformação mais estável e, consequentemente, a perda de sua função biológica. Agentes físicos e químicos podem levar a tal situação, como: temperatura, solventes orgânicos, altas concentrações salinas, ácidos fortes e agentes caotrópicos.

O aumento da temperatura rompe interações por conta da agitação das moléculas, os detergentes e a uréia são capazes de romper interações hidrofóbicas, o pH influencia na carga líquida da proteína, a força iônica interfere na solubilidade da proteína frente a adição de diferentes quantidades de sal, aumentando ou diminuindo a camada de solvatação. A constante dielétrica provoca a exposição de radicais hidrofóbicos em solução apolar, processos de