PROTEINAS GLOBULARES

União de Ensino Superior de Campina Grande
Faculdade de Campina Grande-FAC-CG
Curso de Fisioterapia,Turma A,Primeiro Periodo.
Bioquímica
Professora: Narlize Silva Lira Cavalcante
Alunos: Walkecio Targino da Silva
Rúbia Kelly de Amorim Silva

PROTEÍNAS GLOBULARES

PROTEÍNAS GLOBULARES

1. VISAO GERAL
Segundo Marzzoco (2007), as proteínas globulares são formadas por cadeias polipeptídicas (uma ou mais) que ao se enovelarem adquirem a forma final esférica ou globular. Desempenham varias funções dinâmicas e podem ser solúveis em água. Incluem a maioria das enzimas, os anticorpos, muitas hormonas e proteínas transportadoras, como a albumina sérica e a hemoglobina.
Exemplos de proteínas que apresentam características tanto das proteínas globulares como das fibrosas são a miosina e o fibrinogénio, pois possuem em sua formação cadeias paralelas.
Segundo Nelson e Cox (2011), é no enovelamento que acontece o processo de diversidade estrutural necessário para que a mesma execute suas funções.

2. ESTRUTURA E FUNÇÃO
Os estudos sobre a estrutura tridimensional da proteína globular surgiram na década de 50 com Jhon Kendrew e sua equipe, foi descoberto que a mioglobina é uma proteína ligante de oxigênio e está presente nas células musculares. Tem como função principal armazenar e facilitar o transporte de oxigénio nos músculos em contração rápida.
Nelson e Cox (2011) afirmam que a mioglobina é constituída por uma única cadeia polipetídica com 153 aminoácidos de sequencia conhecida e um único grupo de ferro protoporfirina ou heme, sendo relativamente pequena. Pode ser facilmente encontrada em mamíferos aquáticos, como baleias, botos e focas, os músculos dos referidos possuem uma tonalidade marrom devido à grande presença desta proteína. Tal proteína permite que estes mamíferos permaneçam submersos por longos períodos de tempo, fazendo com que o oxigênio necessário seja liberado através da oximioglobina pela contração muscular