Bioquimica
Nas proteínas globulares a cadeia polipetídica se dobra várias vezes o que resulta em uma estrutura globular compacta, elas se dobram sobre si mesma e como a sequência de aminoácidos determina a estrutura tridimensional de cada uma delas. A cadeia polipeptica das proteinas globulares é envelada de forma compacta está conformação é importante para a função biológica exercida por cada uma delas. Primeiro as proteínas globulares nativas sofrem desnaturação quando aquecidas. Quando ela é desnaturada seu esqueleto permanece invicto. As mioglobinas de espécie diferentes tem conformações simples ela implica que em todas as mioglobinas possuiem um ancestral comum e que muitas características em comum. Outros grupos de proteínas homologas também mostram essa relação em cada caso ocorre hemologia seqüencial e também estruturas terciárias semelhantes. A estrutura terciária de cada tipo de proteína globular é característica, ela é mantida por uma combinação de interações não covalentes as atrações eletrostáticas entre gupos com cargas opostas e fontes de hidrogênio. A informação determinante da estrutura terciária é inerente à seqüência de aminoácidos dos polipeptideos, como sugerido pelo fato de proteínas homólogas de espécies diferentescompartilharem não apenas resíduos, mas também conformações idênticas. A Ribonuclease é outra proteína globular pequena é uma enzima secretada pelo pâncreas, onde catalisa a hidrolise de certas ligações dos ácidos presentes no alimento ingerido. A molécula da lisozima é muito compacta com pouco espaço livre. Proteínas globulares digoméricas são maiores e de estrutura mais complexa, porém atuam em atividades reguladoras. A seqüência de aminoácidos determina a estrutura terciária, por enquanto, a estrutura secundária das cadeias polipeptídicas é determinada pela interação de grupos próximos entre si. È importante verificar que na estrutura terciária de uma proteína