ESTUDO DIRIGIDO SOBRE PROTEÍNAS

Estudo Dirigido
Proteínas e Enzimas 1) Defina proteína. R: nome derivado do grego protos que significa a “mais importante” ou “a primeira”, são macromoléculas orgânicas, e têm os α-aminoácidos como subunidades estruturais básicas.

2) Quais são as de funções desempenhadas pelas proteínas? R: Estrutural – Colágeno (tecido conjuntivo fibroso – tendões, osso, cartilagem) Enzimática – DNA-polimerase (replica e repara o DNA)
Hormonal – Insulina (regula o metabolismo da glucose)
Contráteis – Miosina (filamentos espessos na miofibrila)
Protetora do sangue - Fibrinogênio (precursor da fibrina na coagulação do sangue) Transporte – Hemoglobina (transporta O2 no sangue de vertebrados) Armazenamento – Ferritina (armazenamento de ferro no baço)

3) Descreva a estrutura dos aminoácidos. R: possuem um grupo amino e o radical R ligados ao primeiro átomo de carbono (α), em relação ao grupo ácido carboxílico.
4) Se os aminoácidos possuem uma estrutura comum, o que difere uma aminoácido de outro? R: Os α-aminoácidos se diferenciam pela cadeia lateral
5) Quais são os tipos de ligação não covalente? R:
6) Defina: enzima, co-fator e coenzima. R: ENZIMAS: As enzimas são polipeptídios grandes, enrolados sobre si mesmos, formando um aglomerado, ou glóbulo com um encaixe, onde as moléculas específicas se encaixam formando um complexo de “chave e fechadura”, onde ocorrem as atividades catalíticas.
CO-FATOR: São substâncias orgânicas ou inorgânicas necessárias para o funcionamento das enzimas. Estes co-fatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.
COENZIMA: Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas. Podem atuar segundo 3 modelos: Ligando-se à enzima com afinidade semelhante à do substrato, ligando-se covalentemente em local próximo ou no próprio sítio catalítico da apoenzima, atuando de maneira intermediária aos dois extremos acima