enzimas

ENZIMAS
• Considerações gerais
• Classificação
• Especificidade e mecanismos de ação
• Regulação enzimática
• Inibidores e aplicações
• Enzimas no diagnóstico clínico

Enzimas: como atuam ?

Cada traço representa uma enzima

• As vias metabólicas
(sequencias ordenadas de reações) são possíveis porque as enzimas catalizam passos sequencias em cada via.
• As enzimas também controlam as vias metabólicas permitindo que o metabolismo se adapte a mudanças.
Mapa metabólico

Histórico
• 1700 - estudos da digestão de carnes por secreções do estômago. • 1833 - Payen e Persoz: descobriram a conversão do amido em açúcar pela saliva.
• 1850 - Louis Pasteur concluiu que leveduras catalisam a conversão de açúcares em álcool.
• 1878 - Friedrich Wilhelm Kühne cunha o nome "enzima“
("en" = dentro e "zyme" = levedura)
• 1897 - Buchner descobriu que extratos de levadura podiam converter o açúcar em álcool, e que fermentos eram moléculas. • 1926 - J.B.Sumner cristaliza a primeira proteína, urease, e demonstra que a atividade enzimática é uma característica de moléculas definidas.

Classes de enzimas
• Existem mais de 2000 enzimas conhecidas até hoje
• Um sistema de classificação foi desenvolvido com base no tipo de reação
• Todas enzimas estão catalogadas num cadastro formado por quatro números separados por pontos
(EC- de “enzime comission”. Ex.:1.13.11.11 ).
• O primeiro indica a qual das seis grandes classes de proteínas ela pertençe
• Os dois seguintes indicam sub-classe e sub-subclasse
• O último indica qual é a enzima propriamente dita

As seis grandes classes de enzimas
Classe

Tipo de reação

Sub-classes

•
•
•
•
•
•
•

Sistema de classificação (4 dígitos)
Enzima : ATP-glucose-fosfotransferase
Número E.C. 2.7.1.1
Nome trivial : hexoquinase
(2) classe (transferase)
(7) subclasse (fosfotransferase) fosfotransferase que apresenta um grupo hidroxila aceptor de fosfato
(1) D-glucose é o aceptor de fosfato
ATP + D-glucose  ADP + D-glucose-6-fosfato

Ex: lactatato