Enzimas loucas

Curso Técnico de Química Disciplina de Biotecnologia Elementos de enzimologia e Produção de Enzimas microbianas Prof: Frederico S Fortunato
1) a) b) Ala-Leu-Phe Ser-Ile-Asn Desenhe a estrutura dos tripeptídeos

2) Cite pelo menos quatro agentes de desnaturação. Explique sua ação sobre a proteína.

1) Quando uma enzima é aquecida, ocorre uma progressiva perda da atividade catalítica com o tempo. Esta inativação é o resultado do desenovelamento da molécula da enzima nativa para uma conformação enrolada ao acaso, devido ao aumento da energia térmica das moléculas de enzima. Uma solução de hexoquinase incubada a 45 °C perde 50% de sua atividade em 12 minutos, mas quando incubada a 45 ° C na presença de grandes concentrações de um dos substratos, ela perde apenas 3% de sua atividade após o mesmo período de tempo. Explique porque a desnaturação da hexoquinase é retardada na presença de um dos seus substratos.

2) O sabor adocicado do milho recém-colhido é devido ao alto nível de açúcar nos grãos. O milho comprado no mercado (vários dias após a colheita) não é mais tão doce, porque cerca de 50% do açúcar livre do milho é convertido em amido um dia após a colheita. Para preservar o sabor doce do milho fresco as espigas descascadas são mergulhadas em água fervente por alguns minutos (“branqueamento”) e então resfriadas em água fria. O milho tratado dessa maneira e depois guardado em congelador mantém seu sabor adocicado. Qual é a base bioquímica deste procedimento?

3) O sítio ativo de uma enzima consiste geralmente de uma fenda ou bolsa na superfície da mesma e na superfície das paredes desta fenda estão as cadeias laterais dos aminoácidos necessárias para ligar o substrato e catalisar sua transformação química. A carboxipeptidase, com uma única cadeia de 3207 aminoácidos, é uma enzima que remove em seqüência o resíduo carboxila terminal de substâncias peptídicos. Os dois grupos catalíticos essenciais no sitio ativo são fornecidos por Arg145 e Glu270.

a)