Atividade de enzimas
1°)
Holoenzima- são enzimas que precisam de outras moléculas alem da proteína para sua atividade enzimática, ou seja, é uma enzima ativa com seu componente não proteico. Apoenzima- é uma enzima inativa sem seu componente não- proteico. Coenzima - são moléculas orgânicas pequenas do componente não- proteico.
RESP- sim.
2°)
Propriedades
O sitio ativo liga o substrato, formando um complexo enzima-substrato (ES); e esse complexo é convertido em enzima-produto (EP), que posteriormente se dissocia em enzima e produto. Especificidades
As enzimas são altamente especificas interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação química. Regulação
A atividade enzimática pode ser regulada, isto é , as enzimas podem ser ativadas ou inibidas, a fim de que a velocidade de formação do produto responda as necessidades da célula.
3°)
Concentração do substrato- a partir do momento que a concentração do substrato atinge o ponto ótimo, a reação fica constante, ou seja, mesmo adicionando mais substrato a velocidade da reação continua a mesma. PH- mudanças de ph influem negativamente na velocidade da reação enzimática.
Temperatura – inicialmente o aumento de temperatura aumentara a velocidade da reação. Após atingir o ponto ótimo, o excesso de temperatura provoca desnaturação das proteínas com consequente perda de atividade enzimática diminuindo assim a velocidade da reação.
4°)
Uma substancia e caracterizada como inibidor-enzimatico, quando a mesma consegue diminuir a velocidade das reações catalisadas por enzimas.
5°)
Inibidores reversíveis - ligam-se as enzimas por meio de ligações não- covalentes, de modo que a diluição do complexo enzima-inibidor resulta na dissociação do inibidor reversivelmente ligado e na recuperação da atividade enzimática.
Inibidores irreversíveis - ligam-se as enzimas por meio de ligações covalentes.
6°)
a) Por que ele e usado incorretamente não consegue