Acadêmicos

Universidade Estadual do Sudoeste da Bahia
DQE - CAMPUS DE JEQUIÉ

Catalase: Inibição Enzimática

Tiago de Oliveira Santos¹*, Rebeca Moraes¹, Karina Matos¹.
¹Universidade Estadual do Sudoeste da Bahia – UESB – Rua José Moreira Sobrinho, S/N – Jequiezinho – CEP 45.200 – 000 – Jequié /BA. [e-mail]*.

Palavras Chave: Enzimas, Inibição Enzimática, Catalase.

RESUMO

No presente experimento foi avaliada a atividade da enzima catalase, essa atividade foi experimentada mediante a atuação da mesma na decomposição do H2O2, variando-se alguns fatores como concentração do substrato, temperatura e a presença de um inibidor. Através deste experimento verificou-se como a catalase se comporta de maneira diferente na presença dessas variáveis, aumentando ou diminuindo a sua atividade.

OBJETIVOS

Este trabalho teve por objetivo verificar a atividade da catalase na presença e ausência de um íon metálico, assim como distinguir inibição competitiva e não-competitiva. INTRODUÇÃO A catalase (formalmente denominada hidroperoxidase) é uma enzima acelular, encontrada na maioria dos organismos, que decompõe o peróxido de hidrogénio (H2O2). Esta enzima encontra-se nos peroxissomas em animais e plantas e também nos glioxissomas (apenas em plantas) e no citoplasma de procariontes. Pertence à subclasse das enzimas oxidorredutases que usam o peróxido como receptor de elétrons e também como doador eletrônico. A catalase é, portanto uma peroxidase. O peróxido de hidrogênio é um produto decorrente do metabolismo celular em organismos expostos ao oxigênio atmosférico. Uma das fontes de peróxido de hidrogênio é a β-oxidação de ácidos graxos, necessária para a produção de diversos metabolitos essenciais. O peróxido de hidrogênio está relacionado com diversas patologias ligadas ao stress oxidativo. Sendo tóxico para as células, o peróxido tem de ser rapidamente convertido numa espécie química que seja inócua. Uma molécula de catalase pode catalisar