IQB201 Aula 04 Estrutura de Proteinas 03 2011

fora do eixo da hélice e geralmente são orientados para a região N-terminal Alfa Hélice Alfa Hélice Fita Beta A fita beta foi proposta por Pauling e Corey como um modelo para conformação de proteínas fibrosas conhecidas como betaqueratinas. Nesta conformação, a cadeia polipeptídica forma uma estrutura em zig-zag, mais distendida do que a alfa hélice. A distância entre dois resíduos adjacentes é de 3,5Å. Os grupamentos laterais, C=O e N-H de resíduos adjacentes apontam em sentidos opostos. Em uma folha beta, duas ou mais cadeias peptídicas adjacentes são interconectadas por pontes de hidrogênio entre os grupamentos C=O e N-H. Na folha beta paralela, as cadeias correm em um único sentido. Na folha antiparalela, as cadeias correm em sentidos opostos. Na folha mista, algumas cadeias correm paralelamente, enquanto outras correm antiparalelas. Em um motivo beta-alfa-beta duas fitas paralelas formam uma folha β conectadas por uma α hélice. (A) Citocromo b562, uma proteína envolvida no transporte de elétrons na mitocôndria. Esta proteína é composta quase exclusivamente de α helices. (B) O domínio ligante de NAD da enzima lactato desidrogenase, composta de uma mistura de α helices e fitas β. (C) O domínio variável da cadeia leve de uma imunoglobulina (anticorpo) , composto de um sanduíche de fitas β. As α helices são representadas em verde, enquanto as fitas β são representadas como setas vermelhas. Glutamina sintase Ângulo Ψ - ângulo…

extremidade carboxi terminal. A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. CADEIAS PEPTÍDICAS Ligação peptídica: é rígida e plana  Seis átomos situam-se no mesmo plano: o carbono α com o grupamento CO do primeiro aminoácido e o grupamento NH com o carbono α do segundo aminoácido H C C O N H C C C O- N+ C ESTRUTURA SECUNDÁRIA …

valores para Phi e Psi podem ser encontrados para seguintes arranjos : A) Hélices Alfa Φ = -57º; ψ = -47º B) Folhas B paralelas Φ = -119º; ψ = 113º C) Folhas B antiparalelas Φ = -139º; ψ = 135º D) Voltas B A presença de resíduos em volta ou alças invertem a direção da cadeia. Φ = - 60; ψ = 120 º. 2)Em seres humanos,quais aminoácidos favorecem a formação de uma hélice alfa e quais dificultam a formação de hélices alfa em uma sequencia polipeptídica ? A formação e a…

Pode ser destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, comliberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Um ex.: estrutura da insulina.Patologia conhecida Anemia falciforme – caracterizada pela alteração de 1 aminoácidos nacadeia da globina, troca de Glu por Val.2 - 2 - Estrutura Secundária é o arranjo espacial do esqueleto, a cadeia polipeptídica, mantida por pontes de hidrogênio. É o nível de organização das proteínas fibrosas.O arranjo secundário de…

Cada volta da cadeia tem 3,6 resíduos de aa e ocupa um espaço de 5,4Å (3,6 x 1,5Å =1 aa). A hélice tem 6Å de diâmetro desconsiderando as cadeias laterais. O C=O de 1o aa forma ponte com o N-H do 4o aa à frente para formar a ponte de H. Todos os C=O apontam para uma direção e os H-N para a direção oposta na hélice, formando a ponte de H paralela a hélice. O número de aa em cada segmento de a- hélice varia de proteína para proteína. Em média ocorrem 10 aa por segmento. Uma…

Cadeia Peptídica α Embora a ligação peptídica seja plana, há rotação ao redor das ligações ao carbono α de cada resíduo de aminoácido, permitindo o enovelamento da proteína Dois ângulos de rotação: (fi) – ângulo de rotação entre o C e N - (psi ) – ângulo de rotação entre o C e o C Determinam o trajeto da ligação peptídica No caso da prolina, a rotação entre o C e N não é possível. Conformação espacial da Cadeia peptídica Diagrama / Ramachandran: teoria sobre os ângulos possíveis…

09/02/2014 Estrutura e função de Proteínas Bioquímica EXEMPLOS DE PROTEÍNAS: 1 09/02/2014 Unidades estruturais: aminoácidos Estrutura química: Cα quiral. Só L- aacs constituem proteínas. Os 20 aminoácidos: 2 09/02/2014 Estrutura primária de proteínas: É a sua seqüência de aminoácidos. 3 09/02/2014 Ligação peptídica: Extremidades N- terminal e C-terminal: 4 09/02/2014 ESTRUTURA SECUNDÁRIA: Arranjo espacial dos radicais dos aacs…

de duas formas principais: pela formação das alfa-hélices e das folhas-beta. Além destas existem estruturas que não são nem hélices nem folhas chamadas laços (loops). alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora. Existem várias formas de como as hélice alfa podem organizar-se. Na alfa-hélice a…

H. Cada volta da cadeia tem 3,6 resíduos de aa e ocupa um espaço de 5,4Å (3,6 x 1,5Å =1 aa). A hélice tem 6Å de diâmetro desconsiderando as cadeias laterais. O C=O de 1 o aa forma ponte com o N-H do 4 o aa à frente para formar a ponte de H. Todos os C=O apontam para uma direção e os H-N para a direção oposta na hélice, formando a ponte de H paralela a hélice. O número de aa em cada segmento de a- hélice varia de proteína para proteína. Em média ocorrem 10 aa por segmento. Uma segunda…

arranjo diferente é a de estrutura em folha- β, a qual a estrutura polipeptídica é estendida em zigue-zague, em vez de helicoidal. Uma terceira estrutura forma de estrutura secundária é a dobra- β, que é elemento de conexão que une corridas sucessivas de alfa-hélice ou folha- β. 3) A α-hélice é espiralada, a qual o esqueleto polipeptídio está fortemente enovelada ao redor de um eixo imaginário desenhado longitudinalmente no meio da alfa-hélice, com os grupos R dos resíduos de…