Bioquímica

Função de proteínas 1:

1) Primária, secundária, terciária e quaternária.
2) A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas, ainda sem uma forma tridimensional bem definida. Já a estrutura secundária, refere-se à conformação local de alguma parte de polipeptídio, e tem foco nos padrões de enovelamento mais regulares do esqueleto polipeptídio. Uns poucos tipos de estrutura secundária são particularmente estáveis e ocorrem amplamente nas proteínas. Um desses arranjos é a chamada α-hélice – estrutura polipeptídica espiralada em torno de um eixo imaginário. Outro arranjo diferente é a de estrutura em folha- β, a qual a estrutura polipeptídica é estendida em zigue-zague, em vez de helicoidal. Uma terceira estrutura forma de estrutura secundária é a dobra- β, que é elemento de conexão que une corridas sucessivas de alfa-hélice ou folha- β.
3) A α-hélice é espiralada, a qual o esqueleto polipeptídio está fortemente enovelada ao redor de um eixo imaginário desenhado longitudinalmente no meio da alfa-hélice, com os grupos R dos resíduos de aminoácidos projetando-se para fora do esqueleto helicoidal, e cada volta da espiral inclui 3,6 resíduos de aminoácidos. Na folha-β, o esqueleto polipeptídico é estendido em zigue-zague. Essas estruturas em zigue-zague podem ser arranjadas lado a lado para formar a estrutura que se assemelha a uma série de folhas. Nesse arranjo, as pontes de hidrogênio são formadas entre segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica. Os grupos R de resíduos de aminoácidos adjacentes projetam-se da estrutura zigue-zague em direções opostas, criando padrões alternativos. As cadeias polipeptídicas adjacentes em uma folha-beta podem ser ou paralelas ou antiparalelas (possuindo a mesma orientação amino até carboxila ou a o oposta, respectivamente). As estruturas são semelhantes, porém o período de repetição é mais curto para a conformação paralela e os padrões das pontes de hidrogênios são diferentes. Já a