Resumo sobre enzimas

Enzimas
Quinase – Fosforila
Fosfatase – Retira fosfato

*São catalisadores, acelerando a reação.
Ribosimas – pequenos dnas catalíticos (nem todo enzima é proteína e vice –versa)
Atuam temperatura e pH. (moderadas)
Estado alimentado – liberação de insulina (produção de atp, quebra de Glicose em Glicogênio)
*Enzimas são reguladas (processo regulado) são enzimas irreversíveis;
Em estado de jejum inibe as enzimas que quebram glicose e ativam a que degradam glicogênio, sempre são enzimas reguladas. (processos irreversíveis)
Grau de especificidade ( em relação a um substrato) Ai essa condição ja não pode ser generalizada, depende a enzima que está sendo tratada. Pode atuar em um substrato ou vários com especificidades geométricas com substratos similares e eletrônica com cargas opostas. (complementariedade geométrica e eletrônica)
*Algumas enzimas que precisam de co-fatores ou co-enzimas para desempenhar seu papel.
Co-fatores são derivados de íons metálico – orientando e estabilizando o substrato para catabolizar. Ex: magnêsio.
Co – enzimas de vitaminas geralmente (orgânicas) – liga-se e acaba interagindo com o substrato, além de estabilizar e orientar.
*Classificação de enzimas (de acordo com a sua reação catalítica) seis classes
Oxiredutase: Ex contração intensa – produção de ácido lático (glicose quebrada em piruvato e é convertido em lactato. Catalizadora (lactatodesidrogenase - reação de óxidoredução)
- A enzima organiza e alinha o substrato a ser degradado reduzindo a energia de ativação de catalização (um dos fatores)
Trasferase: Ex. Faz a traferencia do fosfato presente no ATP para a glicose, na catalização da glicose (equisocinase)
Quinase – adiciona, forforila a reação
Idrolase- Retiram o forfato da reação