Resumo Sobre Enzimas

Aluno: Lucas B
Enzimas - Introdução: As enzimas são proteínas que catalisam praticamente todas as reações no corpo, não sendo consumidos pela reação.
Nomenclatura: Enzimas podem ter dois nomes: o nome recomendado (nome curto, de uso tradicional) e o nome sistemático (nomenclatura desenvolvida pela União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular – em inglês IUBMB, que visa relacionar de forma precisa a enzima e a reação catalisada por ela).
Classificação: De acordo com a IUBMB há seis classes principais de enzimas: oxidorredutases (catalisam reações de oxirredução), transferases (transferem grupos contendo C, N ou P-), hidrolases (catalisam hidrólise), liases (quebram ligações C-C, C-S e certas ligações C-N), isomerases (catalisam a conversão de um isômero em outro) e ligases (condensam ligações entre C e C, O, N, S acoplados à quebra de fosfatos de alta energia, como ATP).
Propriedades: As enzimas possuem sítios ativos, que são locais onde o substrato se liga, tanto por afinidade química como espacial. A eficiência catalítica das enzimas é alta, sendo centenas de vezes mais rápidas que reações não catalisadas. São muito específicas, interagindo com um ou alguns substratos e catalisando apenas um tipo de reação química. Algumas vezes cofatores são necessários à atividade enzimática. Além disso, a atividade enzimática pode ser regulada, sendo inibida ou ativada conforme necessidades da célula. Muitas enzimas localizam-se em organelas celulares específicas, de forma a isolar o substrato ou produto de outras reações que possam interferir, e fornecer um ambiente favorável para as reações, assim organizando as rotas metabólicas.
Cofatores: É um composto não proteico que se liga à proteína e é necessário à atividade enzimática. Quando ligado covalentemente ou firmemente à proteína, se chama grupo prostético. Quando o cofator é uma molécula orgânica, frequentemente derivada de uma vitamina, se chama coenzima. A coenzima atua como transportador transitório de