proteinas

accad.osu.edu/~vberezin/ibp/progress.htm

Hemoglobina é formada por cadeias  e 

Interações  -  e  -  mantém tetrâmero

22

A
G
B

H

E

F

D
C

1

Mioglobina e Hemoglobina

Heme é um grupo prostético.
Proteína sem grupo prostético - apoproteína
Proteína + grupo prostético - holoproteína

Vizinhança do heme na hemoglobina

O grupo heme

Protoporfirina IX + Fe2+
Heme com ferro oxidado para Fe3+ (férrico) não liga oxigênio!

Monóxido de carbono se liga ao heme

Val E11

02
His F8
(proximal)

His E7
(distal)

Phe CD1
HbO2 - oxi-Hb
Hb - desoxi-Hb
Cada heme liga um O2. Cada Hb tem 4 hemes, logo liga 4 O2

2

Associação entre proteína e ligante obedece a um equilíbrio:

Representação gráfica da associação proteína-ligante:  - fração de sítios ocupados

PL

P
Kd 



L

[P] [L]
[PL]

Mioglobina como transportador de O2 tecidos Como seria o transportador de O2 ideal ?

pulmão

fração de sítios ocupados

fração de sítios ocupados

 O2
 O2
 O2

[L]
[L] + Kd

Afinidade maior por O2 em alta pO2 e afinidade menor por O2 em baixa pO2

Como a mesma proteína pode exibir afinidades diferentes por um certo ligante ? dica: forma = função

3

Hemoglobina como transportador de O2

fração de sítios ocupados

Hemoglobina existe em duas conformações

Forma T
(tensa)

Forma R
(relaxada)

proteína alostérica = outras formas

O2 induz mudança de conformação

Ligação de O2 induz alteração de conformação

O2

Forma T

Forma R

O2 é um modulador alostérico da Hb

4

Ligação de O2 induz alteração de conformação

Comportamento alostérico da Hemoglobina

O2 Binding to Hb shows positive cooperativity fração de sítios ocupados

Ligação de O2 induz alteração de conformação

T
R

02

02

baixa afinidade alta afinidade •
•
•
•
•

Hb binds four O2 molecules
O2 affinity increases as each O2 molecule binds
Increased