proteina

ROTEIRO DE PRÁTICA 3

REAÇÕES DE CARACTERIZAÇÃO DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

1. INTRODUÇÃO

Os aminoácidos podem ser diferenciados por suas cadeias laterais ou grupos R, que apresentam propriedades químicas características, as quais podem ser utilizadas não só para identificar, mas também para quantificar os aminoácidos. No entanto, não são todos os grupamentos R que apresentam reações características passíveis de identificação, como, por exemplo, os alifáticos ou os que contêm hidroxila. Porém, cadeias laterais menos comuns, por exemplo, o grupo indol, imidazol, guanidino, fenol, sulfidrila, etc, apresentam reações que nos permitem identificar com precisão estes aminoácidos, tanto isolados e puros, quanto numa mistura ou numa proteína.
As proteínas, polímeros de aminoácidos, também apresentam reações características. A composição dos aminoácidos influencia a estrutura e a função das proteínas, bem como sua solubilidade em água. A solubilidade das proteínas depende então da proporção, distribuição e localização dos grupos hidrofílicos e hidrofóbicos presentes na molécula. Além disso, outros fatores influenciam a solubilidade das proteínas, como o pH e a força iônica do meio.
As proteínas também são sujeitas à desnaturação, ou seja, uma mudança na sua estrutura original nativa sem alteração na seqüência de aminoácidos, isto é, sem alteração na sua estrutura primária. A desnaturação pode ser causada por uma série de agentes físicos e químicos (temperatura, ácidos e bases fortes, etc.).

2. OBJETIVOS
Demonstrar a presença de determinados aminoácidos em soluções puras e em soluções protéicas, bem como avaliar a solubilidade da albumina em diferentes condições.

3. MATERIAL E MÉTODOS

HNO3, reagente do biureto, acetato de chumbo a 10%, cloreto de mercúrio a 10%, hidróxido de sódio a 10%, reagente de Millon, H2SO4, H2SO4 0,1N, NaCl 0,9%, solução de ovoalbumina, cistina 1%, triptofano 1%, tirosina 1%, glutamato 1%, arginina 1%, ninidrina 2%, solução