Metalotioneína

Metalotioneína
Metalotioneínas (MTs) são uma classe de proteínas citosólicas de baixo peso molecular, em torno de 6 – 15 kDa, e sua estrutura molecular é composta de uma única cadeia de aminoácidos dos quais 20 são cisteínas, que representam em torno de 30% do total de aminoácidos. Livre de aminoácidos aromáticos e hidrofóbicos, a estrutura da MT possui dois domínios que consistem, em geral, de um cluster (domínio) metal-sulfidrila com três e um com quatro átomos de metal ligados (figura 1). A abundância de ligantes tiol dos resíduos de cisteína presentes na estrutura da MT confere a proteína uma alta afinidade por íons metálicos livres, o que faz das MTs, proteínas de grande interesse sob o ponto de vista bioquímico [1].
MTs foram descobertas em 1957, quando Margoshes and Vallee identificaram em córtex de rim eqüino uma proteína responsável pelo acúmulo natural de cádmio (Cd) neste tecido [2]. Desde então, MTs são os únicos compostos biológicos conhecidos por conter naturalmente Cd. Tais achados suscitaram investigações mais detalhadas, pois a presença de diversos metais na estrutura da macromolécula poderia estar relacionada a uma função nos sistemas biológicos. Assim, as diferentes propriedades das MTs, tais como estrutura e características químicas e físico-químicas, têm sido até hoje amplamente investigadas [1].
A nomenclatura da proteína foi baseada na observação de algumas características particulares, como elevada quantidade de enxofre e presença de metais como Cd e Zinco (Zn). A característica comum de todas as MTs é a ocorrência da sequência de tripeptídeos Cys-X-Cys, onde X representa um aminoácido diferente de cisteína. Estudos posteriores sobre seu espectro de absorção demonstraram que sua estrutura era livre de aminoácidos aromáticos por ausência de absorção a 280nm [1].
Em espécies aquáticas, as metalotioneínas foram primeiramente descritas em 1974 em peixes marinhos Sebastes seboides[3], e posteriormente em outras espécies como European eel [4],