Invertase

Universidade Federal de São Paulo

Cinética Enzimática

Prof. Dr. Helotônio Carvalho
Profa. Dra. Karin Argenti Simon-Giavarotti

12 de Novembro de 2008
Objetivo

Este experimento teve o objetivo de estudar a influência da concentração de substrato na velocidade de uma reação enzimática e também de examinar as curvas obtidas, calculando parâmetros cinéticos, como Km e Vel máx e discutir os valores e importâncias dos mesmos.

Introdução

1. Enzimas

1.1 Características

As enzimas são caracterizadas por promoverem reações com alta eficácia, por necessitarem de brandas condições de reação, pela alta especificidade de substratos e produtos, pela sua capacidade de regulação e sua saturação pelo substrato.

1.2 Cinética enzimática

A cinética enzimática estuda os mecanismos e a velocidade de reações químicas catalisadas pro enzimas. L Michaelis e M. Mentem descreveram um processo enzimático através do seguinte modelo simplificado:

[pic] (fórmula 1) onde E é a enzima livre; S é o substrato; ES é o complexo enzima-substrato; P é o produto.
Esse modelo deu origem à equação de Michaelis Mentem:

[pic] (fórmula 2) onde [S] é a concentração do substrato; Vmáx é a velocidade máxima de reação; Vo é a velocidade inicial de reação; Km é a constante de Michaelis, que pode representar a afinidade da enzima pelo substrato.
Essa equação expressa a velocidade de uma reação catalisada enzimaticamente, permitindo a descrição do comportamento de diversas enzimas.
Nesse caso, o gráfico de Vo em função da concentração de substrato é uma curva hiperbólica. Dessa forma, o sistema tende a adquirir velocidade de reação máxima.

2. Invertase

A enzima invertase catalisa a hidrólise da sacarose, produzindo uma mistura equimolar de