Insulina
A insulina é secretada constantemente pelas células beta do pâncreas com o seu nível de secreção aumentado após a ingestão de nutrientes e diminuído nos estados de jejum. Diversos hormônios, fármacos e agentes tóxicos também podem afetar a secreção de insulina (Cheville, 1993). Trata-se de uma molécula que contém duas cadeias polipeptídicas, A e B, ligadas entre si por duas pontes dissulfeto cruzadas. É sintetizada em formas precursoras inativas no retículo endoplasmático das células beta. Inicialmente a insulina é sintetizada como pré-próinsulina, que após a ação de uma peptidase forma a pró-insulina. A pró-insulina fica armazenada em grânulos dentro das células b até que chegue o sinal para sua secreção. Através da ação de peptidases específicas, a pró-insulina é convertida em insulina por meio da clivagem de duas ligações peptídicas, as cadeias A e B, e remoção de um segmento médio, o peptídeo C. A estrutura da molécula é semelhante em determinadas posições de cada cadeia de insulina, mas existem diferenças mínimas na sequência de aminoácidos, principalmente nas posições 8, 9 e 10 da cadeia A e, em menor freqüência, na posição 30 da cadeia B (Lehninger, 1984; Chastain & Ganjan,1986; Allen, 1987; Peldman, 1989).
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