Fatores que afetam a atividade enzimática

Grau de acidez da solução (pH):

Alterações de pH podem mudar a forma da Enzima afetando seu funcionamento. Cada enzima tem um pH ótimo para seu Funcionamento, acima ou abaixo desse pH sua atividade diminui.

Temperatura enzimática

Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com elevação da temperatura. Porém, a partir de determinada temperatura, a velocidade da reação enzimática diminui acentuadamente. Cada tipo de enzima atua melhor em uma faixa de temperatura denominada de temperatura ótima, onde a velocidade da reação é máxima, sem desnatura-la.

Concentração da enzima

Aumentando a concentração de moléculas da enzima, a velocidade da reação aumenta, desde que haja quantidade de substrato suficiente para receber as enzimas.

Concentração do substrato

Aumentando a concentração do substrato, aumenta-se a velocidade da reação até o momento em que todas as moléculas de enzima se achem “ocupada”. A partir deste momento a velocidade da reação é máxima e constante.

Inibidores

Os inibidores podem ser de REVERSÍVEIS ou IRREVERSÍVEIS e servem como forma de regulação do metabolismo, inibindo as reações quando necessário, mas nem todas as enzimas são reguladas por inibidores. Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima.
Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, como mostra o esquema abaixo, mas não ocorre reação com formação de produto.
Os inibidores irreversíveis são aqueles que se ligam às enziomas com alta afinidade e não apresentam um equilíbrio de ligação como observamos com os