Estrutura e função das proteinas

Aminoácidos, Peptídios e
Proteínas

Aminoácidos
São moléculas que normalmente apresentam um grupo carboxilico (COOH), um grupo aminico
(NH2) e um grupamento “R”.

Os 20 alfa-aminoácidos protéicos são LalfaLaminoácidos.
Carbono assimétrico
Estereoisômeros: D e L “ref. gliceraldeido”

Os Aminoácidos apresentam um caráter anfótero

A curva de titulação de um aminoácido e semelhante a de um ácido fraco.
Apresenta carga liquida em diferentes valores de pH.
Ponto Isoelétrico (pI)

Curva de titulação do Glutamato e da Histidina

Ligação Peptídica: Ligação amida entre um alfaalfaaminiácido e um grupo alfa-carboxila de um outro alfaaminoácido. Eliminação de água.
Planar e Rígida.
Estabilizada por ressonância “tem caráter de dupla”

Todo peptídeo apresenta uma extremidade N-terminal e
NC-terminal.(ex. Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu)
Ser-Gly-Tyr-Ala-

Proteínas
Macromoléculas compostas de uma ou mais cadeia polipeptídicas, em que cada cadeia possui uma seqüência característica de aminoácidos unidas por ligações peptídicas.
Nas células são as macromoléculas mais abundantes. Milhares de tipos diferentes.
As informações genéticas são expressas como proteínas. Grupos de proteínas apresentam funções biológicas especificas.

Monomérica e Oligomérica

Proteínas Simples (apenas aminoácidos).
Proteínas conjugadas (presença de outros componentes). Grupos prostéticos (íons metálicos ou componentes orgânicos “COEZIMAS”

Estrutura tridimensional das proteínas é a conformação nativa .
É determinada pela seqüência de aminoácidos e determina a sua função.
É única para cada proteína.
As forças estabilizantes são as interações não covalentes.
1- ESTRUTURA PRIMÁRIA
2- ESTRUTURA SECUNDÁRIA
3- ESTRUTURA TERCIÁRIA
4- ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Estrutura primária é o esqueleto covalente da molécula (ligações peptídicas).

Estrutura Secundária: dois tipos alfa-hélice alfae conformação-beta. conformaçãoEstabilizadas por pontes