Estrutura de Proteínas
As proteínas globulares devem a sua forma às reversões das respectivas cadeias peptídicas. Embora a maior parte possua estrutura terciária e quaternária, o enrolamento através de dobras também ocorre nas estruturas secundárias.
A dobra em gancho é o motivo mais comum existente. Uma característica frequente neste tipo de dobra, quando é constituída por 4 resíduos é a estabilização da conformação através de ligações por ponte de hidrogénio entre os grupos NH e CO de um resíduo 1 da cadeia e os grupos CO e NH do resíduo 4.
A existência de dobras em gancho a ligar entre si folhas Beta, ou hélices alfa, ou ambos os tipos origina conformações a que se dá o nome de estrutura supersecundária. Os motivos mais comuns são a dobra Beta e o loop BetaalfaBeta, existindo também a hélice-loop-hélice
Na dobra Beta, uma associação de folhas Beta, um dos lados das folhas está virado para o exterior e outro para o centro hidrofóbico da proteína. Os loops estão quase sempre em contacto com a proteína.
O loop BetaalfaBeta é um motivo e que duas folhas Beta estão associadas a uma hélice através de duas dobras.
Mais de 60% da estrutura das proteínas consiste em hélices alfa e folhas Beta. As razões da adopção destas estruturas deve-se às conformações das folhas beta e das hélice alfa, que permite uma compactação da estrutura, a qual tende a minimizar o contacto das cadeias laterais hidrofóbicas com a água.
As ligações por pontes de hidrogénio entre os grupos polares CO e NH das cadeias principais compensam a energia gasta para desviá-los das das interacções com a água.
A associação de folhas alfa funciona como forma de compactação da proteína, e existe conjução de duas ou quatro hélices, que se encaixam todas devido às suas convexidades.
A formação de uma hélice alfa é um fenómeno cooperativo: uma vez formado um passo da hélice, os seguintes já têm um molde para a sua