Enzimas
GILBERTO CAVALCANTI COSTA
1)As cargar variam em meios ácidos ou bpasicos dependendo do ph da solução
Quando se encontram em ph ácidos são carregados positivamente
E quando encontram-se em ph básicos, estão carretados negativamente
2) É o ph cujo determinado aminoácido encontra-se eletricamente neutro e o mais insolúvel possível
3) São formadas por sequencias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
4) São as ligações que se estebelecem entre um grupo carboxilila de um aminoáciso e um grupo amina de um aminoácido subsequente com a síntese resultante de uma molécula de água.
5)
Estruturas primarias : formação de sequencia da aminoácidos unidos por ligações peptídicas covalente entre –cooh e NH2
Estrutura secundácia : São estabilizadas através de ligações atravésde pontes de hidrogênio entre as ligações peptídicas.
Estruturas terciárias: Estabelecidas entre ligações covalentes, entre interações hidrofílicas, as pontes de hidrogênio, ligações esletrostáticas e forças de Van der Walls.
Estruturas quaternárias: Estabelecidas através de ligações hidrofóbicas, as pontes de hidrogênio e ligações eletrostáticas ( não covalentes)
6) São ligações que ocorrem entre as enzimas e seu substrato e são geralmente muito fracas e são covalentes reversíveis.
7) A hidrólide de proteínas produz aminoácidos. A conformação das enzimas é um passo inicial para qual reação irá participar. A enzima necessita de um estado de hidratação para que a atividade catalítica seja realizada.
8) É quando uma enzima perda a sua estrutura quaternária ou terciária, ou seja o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é quebrado promovendo assim a perca da sua arividade característica. 9) RESPOSTA http://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/inibidores.htmhttp://www2.bioqmed.ufrj.br/enzimas/inibidores.htm
Considerando inibidores não competitivos - METAIS PESADOS COMO HG E PB E