Enzimas

5.1 Enzimas são proteínas que atuam como catalizadores em reações bioquímicas.Elas possuem alta especifidade, e costumam agir sobre um único tipo de substrato (substância que sofrerá a reação catalisada pela enzima).
Uma das explicações para a alta eficiência das enzimas é a formação de um complexo com o substrato, que apresenta uma conformação próxima do estado de transição da reação, o que diminui a energia de ativação da reação.
5.2 Vmáx é a máxima velocidade da reação com a enzima; aumentando-se a concentração do substrato, ela não é ultrapassada. Isso só pode ser feito aumentando a concentração de enzimas para a reação.
Km é a chamada de constante de Michaelis-Menten, que indica a afinidade que a enzima tem com o substrato. É um parâmetro muitas vezes usado para demonstrar a força de ligação de um substrato à enzima. Quanto menor o valor de
Km, maior a afinidade entre os dois.
5.3 Inibidores enzimáticos são substâncias que inibem a ação das enzimas. Eles podem ser reversíveis ou irreversíveis, dependendo da estabilidade de sua ligação com a enzima.
Os inibidores irreversíveis inibem definitivamente a ação das enzimas. Os reversíveis são subdivididos em dois grupos: competitivos (apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima, produzindo um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato) e não-competitivos (a inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo, o que alterara a estrutura da enzima e inviabiliza a sua catálise).
A temperatura é um fator importante na atividade das enzimas. Dentro de certos limites, a velocidade de uma reação enzimática aumenta com o aumento da temperatura. Entretanto, a partir de uma determinada temperatura, a velocidade da reação diminui bruscamente. O aumento de temperatura provoca maior agitação das moléculas e, portanto, maiores possibilidades de elas se chocarem para reagir. Porém,
se