Enzima

Enzima/substrato
O efeito catalítico da maioria das enzimas é bastante específico. Isso se dá por dois fatores: o tipo de reação calatisada (especificidade de efeito) e ao tipo de composto (“substrato”) cuja transformação ele catalisa (especificidade do substrato). Representada uma enzima de clivagem. As enzimas altamente especificas (tipo A) catalisam apenas a quebra de um tipo de ligação, e apenas quando o substrato possui a estrutura correta. Outras enzimas (tipo B) possuem uma especificidade de efeito definida, mas aceitam um grande numero de substratos. A enzimas do tipo C (baixa especificidade de efeito e baixa especificidade de substrato baixo ) são muito raras.
Segundo Marzzoco e Torres essa reação catalisada processa-se em duas etapas : na primeira , ocorre uma ligação ao substrato , formando um complexo enzima-substrato , sendo a ligação reversível. Na segunda , é liberado o produto e a enzima volta à forma livre , podendo ligar-se a outra molécula de substrato . Primeira e segunda etapa da reação catalisada enzimaticamente

Para uma determinada concentração de enzima, o aumento da concentração de substrato (S) causa um aumento gradual na velocidade inicial (V0) da reação catalisada. Os valores de V0 são calculados conforme a inclinação das curvas de formação de produto com o tempo.

Figura 1 - curva mostrada para quatro concentrações de substrato.

Figura 2 - gráfico de V0 em função de diferentes concentrações de substrato.

Quando V0 está se aproximando da sua velocidade máxima da reação ele não se modifica muito , mesmo adicionando quantidades crescentes de substrato , nesta situação todas as enzimas (E) estão com substratos ligados em seus sítios ativos , formando assim o complexo ES .

Relação entre V0 e a concentração de substrato que permite determinar a Vmáx e, também, a constante de Michaelis (Km). Mais não sendo possível calcular a Vmáx com esta