Desnaturacao proteica

DESNATURAÇÃO PROTEICA

CURITIBA
2013
UNIVERSIDADE POSITIVO
CURSO DE MEDICINA

DESNATURAÇÃO PROTEICA

CURITIBA
2013
SUMÁRIO 1. INTRODUÇÃO 4 2. MATERIAIS E MÉTODOS 5 2.1 Materiais 5 2.2 Método.................................................................................................................6 3. RESULTADOS E DISCUSSÃO 7 3.1Resultados 8 4. CONCLUSÃO 9 REFERÊNCIAS 10

1) INTRODUÇÃO As proteínas são moléculasorgânicasdeimportanciabioquímica e fisiológica.São responsáveispor 50% do peso seco corporal e desempenhamumaenormidade depapéisfuncionais no indivíduo vivo. São encontradasemtodas as células do organismo e desempenhamfunçõesestruturais e celulares. São compostasporcadeias de aminoácidosunidosatravés de ligações entre um grupoamina de um aminoácido e um grupocarboxila de outro aminoácido,formandoumaligaçãodenominadapeptídicaouamídica.“Essa ligação é formada pela remoção dos elementos de água (desidratação) de um grupo α-carboxil de um aminoácido e o grupo α-amino do outro.” (NELSON & COX, 2011) Funçõesprotéicas: enzimática, estrutural,armazenamento, transportadora, hormonal, defesa e nutricional. Vistoainfinidade defunçoesessênciaispara o corretofuncionamentoorgânico do indivíduo, é cabido o estudo das proteínas e suarelação com o funcionamento corporal. As proteínaspossuemestruturasprópriasclassificadasem: primária que consiste em ligações covalentes que unem os aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. Secundária que são os arranjos particularmente estáveis dos aminoácidos, dando origem a padrões estruturais recorrentes, terciária, que descreve o dobramento tridimensional de um polipeptídeo.E, estruturaquaternária que é quando uma proteína possui uma ou mais subunidades polipeptídicas. A desnaturação proteica tem fundamental importância no estudo das proteínas por se tratar de um fenômeno atípico ao qual acarreta uma perda da funcionalidade protéica na célula e, por