Desnaturação proteíca e ação enzimática

Tema: Desnaturação proteíca e ação enzimática
Introduçao:
Proteínas são moléculas formadas pela união de aminoácidos, por meio de ligações peptídicas. São constituídas por carbono, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio, podendo ou não apresentar enxofre. Possuem dobramentos que conferem a elas formas tridimensionais: estruturas secundárias, terciárias e quartenárias.

A forma da proteína determina a sua função. Assim, uma alteração estrutural poderá ser capaz de provocar deficiências em seu funcionamento. Na hemoglobina, por exemplo, a substituição de glutamato por valina, por meio de mutações, causa no indivíduo uma doença denominada anemia falciforme.

Agentes físicos e químicos podem acarretar no que chamamos de desnaturação. Esta consiste no rompimento das ligações peptídicas e/ou perda das estruturas secundárias e terciárias, podendo ser reversíveis ou não, já que provoca um re-arranjo da proteína. Esta, desnaturada, apresenta-se insolúvel em água e se precipita em soluções.

Para exemplificar a desnaturação proteica, podem ser feitos experimentos nos quais determinada proteína é exposta a diferentes condições. Objetivos
- reconhecer as proteínas como moléculas eletricamente carregadas
- analisar a influência do pH sobre essas cargas
- reconhecer os grupamentos responsáveis pela solubilidade das proteínas em água
- identificar os agentes que podem alterar essa solubilidade
Imagine uma solução aquosa de proteína à qual foi adicionada uma certa quantidade de sal neutro. A água, que apresenta um grande poder de solvatação, passa a interagir com as duas espécies: as proteínas e os íons provenientes da dissociação do sal. Porém, as moléculas de água apresentam maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse caso, os íons). As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, "abandonam" a estrutura protéica. Como conseqüência, temos: maior interação proteína-proteína, diminuição da solubilidade em meio aquoso e, conseqüentemente,