Formas de desnaturação proteica

Formas de desnaturação proteica:
1) Desnaturação por ação do calor:
Quando uma proteína em solução é aquecida, suas propriedades conformacionalmente sensíveis como, por exemplo, a rotação óptica, a viscosidade, a absorção de UV, alteram-se abruptamente em uma pequena variação de temperatura. Essa transição brusca indica que a estrutura da proteína nativa se desdobra de maneira cooperativa : o desdobramento de qualquer parte da estrutura desestabiliza a estrutura restante, que colapsa simultaneamente para uma estrutura aleatória. Vale ainda lembrar que a maioria das proteínas possuem temperaturas abaixo dos 100°C como médias de desnaturação, com raras exceções de proteínas bacterianas.
2) Desnaturação por variação de pH:
As variações de pH alteram os estados de ionização das cadeias laterais dos aminoácidos, o que, por sua vez altera a distribuição das cargas e a exigência de ligações de hidrogênio em locais específicos para manter a estrutura nativa. Assim, valores de pH muito baixos ou muito altos conferem a molécula proteica uma elevada carga positiva, ou negativa ocasionando repulsão intramolecular com exposição do interior hidrofóbico.
3) Desnaturação por detergentes:
Os detergentes no geral tem a capacidade de desnaturar proteínas mesmo em concentrações extremamente baixas. Tais compostos se associam hidrofóbicamente aos resíduos apolares de uma proteína, por conseguinte interferindo com as interações hidrofóbicas responsáveis pela estrutura nativa.
4) Desnaturação por solventes orgânicos:
Altas concentrações de substâncias orgânicas solúveis em água interferem com as forças hidrofóbicas que estabilizam as proteínas por meio de suas próprias interações com a água. Substâncias com vários grupos hidroxila como o etilenoglicol e a sacarose, contudo, são desnaturantes relativamente fracos, pois sua capacidade de formar pontes de hidrogênio os torna desestabilizadores da estrutura da água mais fracos.
5) Desnaturação por metais pesados: Em pH